Przejdź do zawartości
Merck

Przejdź do

5.32999

Inhibitor Orai1

AnCoA4 binds to the C-terminus region of Orai 1 and reduces its binding to STIM1 and blocks Ca2+ influx through the store operated calcium (SOC) channel (EC?? = 880 nM).

Synonim(y):

Inhibitor CRAC II

Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.

Wybierz wielkość

Zmień widok
Gabaryty przesyłkiSKUDostępnośćCena netto
Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
1070,00 zł

Informacje o tej pozycji

NACRES:
NA.77
UNSPSC Code:
12352200
Quality level:

1070,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

Zamów zamówienie zbiorcze
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomóc


Quality Level

Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Porównaj podobne pozycje

Wyświetl pełne porównanie

Pokaż różnice

1 of 1

Ta pozycja
5.30647SBP3500412AB9868
Quality Level

100

Quality Level

100

Quality Level

100

Quality Level

100


Klasa składowania

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable



Certyfikaty analizy (CoA)

Poszukaj Certyfikaty analizy (CoA), wpisując numer partii/serii produktów. Numery serii i partii można znaleźć na etykiecie produktu po słowach „seria” lub „partia”.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów


Powiązane treści

A major focus of breast cancer research is to understand the mechanisms responsible for disease progression and drug resistance. Toward that end, it has been found that approximately two thirds of all human breast carcinomas overexpress the Estrogen Receptor α (ERα) protein and it remains the primary pharmacological target for endocrine therapy1,2. The normal cellular function of ERα is as a transcription factor that mediates a wide variety of physiological processes, many of which are dependent upon phosphorylation of the receptor at specific amino acid residues3,4. Indeed, ERα is known to be phosphorylated at a multitude of different sites, yet how these all correlate to disease remains unclear5. Here, we interrogated multiple sites of ERα for phosphorylation status by screening an extensive panel of different breast cancer patient samples and other non-breast cancer tissue microarray (TMA) slide samples to determine their relevance to disease.





Questions

Reviews

No rating value

Active Filters