Przejdź do zawartości
Merck

GS52

Sigma-Aldrich

GST T2-2, rekombinowany ludzki

Synonim(y):

S-transferaza glutationowa theta 2

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych

Wybierz wielkość

100 μG
1960,00 zł

1960,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

Poproś o zamówienie zbiorcze

Wybierz wielkość

Zmień widok
100 μG
1960,00 zł

About This Item

Kod UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.26

1960,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

Poproś o zamówienie zbiorcze

pochodzenie biologiczne

human

Poziom jakości

rekombinowane

expressed in E. coli

Próba

>95% (SDS-PAGE)

Formularz

frozen liquid

aktywność właściwa

12.6 units/mg protein

masa cząsteczkowa

25 kDa

stężenie

1.91 mg/mL

temp. przechowywania

−70°C

informacje o genach

human ... GSTT2(2953)

Opis ogólny

S-transferaza glutationu theta 2 (GSTT2) jest enzymem, który u ludzi jest kodowany przez gen GSTT2. GSTT2 jest mapowany na ludzki chromosom 22q11.2.[1]
jak oznaczono przez spektrofotometryczne oznaczenie utleniania NADPH w połączeniu z aktywnością peroksydazy glutationowej GST T2-2 na wodoronadtlenku kumenu (1,5 mM) w obecności zredukowanego glutationu (1 mM) w 100 mM NaPO4 (pH 7,0) w temperaturze pokojowej.

Działania biochem./fizjol.

Klasa θ obejmuje GSTT1, GSTT2 i GSTT2B. GSTT2 i GSTT2B są prawie identyczne i mają 55% identyczności aminokwasowej z GSTT1. Wszystkie trzy geny mogą odgrywać rolę w kancerogenezie u ludzi. Gen GSTT2 jest pseudogenem w niektórych populacjach.[2]
S-transferazy glutationowe (GST) to rodzina enzymów, które odgrywają ważną rolę w detoksykacji poprzez katalizowanie koniugacji wielu hydrofobowych i elektrofilowych związków ze zredukowanym glutationem.[3] W oparciu o ich właściwości biochemiczne, immunologiczne i strukturalne, cytozolowe i związane z błoną formy S-transferazy glutationu są kodowane przez dwie różne rodziny supergenów. Obecnie zidentyfikowano osiem różnych klas rozpuszczalnych cytoplazmatycznych S-transferaz glutationowych ssaków: α, κ, μ, ω, π, σ, θ i ζ.[4] Uważa się, że GST funkcjonują w metabolizmie ksenobiotyków i odgrywają rolę w podatności na raka i inne choroby.[5]

Przechowywanie i stabilność

Enzym powinien zostać wykorzystany przez użytkownika końcowego w ciągu 1 roku od jego otrzymania.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Kod klasy składowania

10 - Combustible liquids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 1

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Molecular cloning of a cDNA and chromosomal localization of a human theta-class glutathione S-transferase gene (GSTT2) to chromosome 22.
Tan K L, et al.
Genomics, 25(2), 381-387 (1995)
Glutathione transferases: substrates, inihibitors and pro-drugs in cancer and neurodegenerative diseases.
Allocati N, et al.
Oncogenesis, 7(1), 8-8 (2018)
Glutathione S-transferases: an overview in cancer research.
Di Pietro G, et al.
Expert Opinion on Drug Metabolism & Toxicology, 6(2), 153-170 (2010)
Structure, function and evolution of glutathione transferases: implications for classification of non-mammalian members of an ancient enzyme superfamily.
Sheehan D, et al.
The Biochemical Journal, 360(1), 1-16 (2001)
M W Butler et al.
The European respiratory journal, 38(1), 15-28 (2011-02-26)
The glutathione S-transferase (GST) enzymes catalyse the conjugation of xenobiotics to glutathione. Based on reports that inherited copy number variations (CNVs) modulate some GST gene expression levels, and that the small airway epithelium (SAE) and alveolar macrophages (AMs) are involved

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej