Przejdź do zawartości
Merck

Przejdź do

V9000

Snake venom from Naja melanoleuca (Black Cobra)

Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.

Wybierz wielkość

Zmień widok
Gabaryty przesyłkiSKUDostępnośćCena netto

Informacje o tej pozycji

UNSPSC Code:
12352200
Informacje o cenach i dostępności nie są obecnie dostępne.
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomóc


storage temp.

−20°C

Application

Snake venom from Naja melanoleuca (black forest cobra) may be used as a source of long postsynaptic neurotoxin, cardiotoxin and phospholipase A2 as well as other toxins. It may also be used as an immunogen or for proteomic research.

Biochem/physiol Actions

Has high acetylcholinesterase activity
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.


Klasa składowania

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable



Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów



Salwa S Seddik et al.
Journal of natural toxins, 11(4), 329-335 (2002-12-31)
This study was performed to assess the ability of polyvalent snake venom anti-serum, produced by the Egyptian Organization for Biological Products & Vaccines (VACSERA), to neutralize several toxic activities of snake venoms, not only of those included in the antivenom
J H van Eijk et al.
European journal of biochemistry, 140(2), 407-413 (1984-04-16)
The fluorescent probe 8-anilinonaphtalene-1-sulfonate (ANS) binds at the active site of the Naja melanoleuca snake venom phospholipase A2, thus protecting the enzyme against active-site-directed chemical modification. Both hydrophobic and electrostatic interactions are involved in the binding. At pH 7.5, a
J H van Eijk et al.
European journal of biochemistry, 132(1), 183-188 (1983-04-15)
Unlike porcine pancreatic phospholipase A2, the enzyme from Naja melanoleuca does not display biphasic kinetic behaviour at substrate concentrations around the critical micelle concentration. This snake venom enzyme was further investigated by direct binding studies using n-tridecylphosphocholine. Binding of this