Przejdź do
Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.
Wybierz wielkość
Zmień widok
| Gabaryty przesyłki | SKU | Dostępność | Cena netto |
|---|
Informacje o tej pozycji
UNSPSC Code:
12352200
Informacje o cenach i dostępności nie są obecnie dostępne.
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomócstorage temp.
−20°C
Application
Snake venom from Naja melanoleuca (black forest cobra) may be used as a source of long postsynaptic neurotoxin, cardiotoxin and phospholipase A2 as well as other toxins. It may also be used as an immunogen or for proteomic research.
Biochem/physiol Actions
Has high acetylcholinesterase activity
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Klasa składowania
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
Salwa S Seddik et al.
Journal of natural toxins, 11(4), 329-335 (2002-12-31)
This study was performed to assess the ability of polyvalent snake venom anti-serum, produced by the Egyptian Organization for Biological Products & Vaccines (VACSERA), to neutralize several toxic activities of snake venoms, not only of those included in the antivenom
J H van Eijk et al.
European journal of biochemistry, 140(2), 407-413 (1984-04-16)
The fluorescent probe 8-anilinonaphtalene-1-sulfonate (ANS) binds at the active site of the Naja melanoleuca snake venom phospholipase A2, thus protecting the enzyme against active-site-directed chemical modification. Both hydrophobic and electrostatic interactions are involved in the binding. At pH 7.5, a
J H van Eijk et al.
European journal of biochemistry, 132(1), 183-188 (1983-04-15)
Unlike porcine pancreatic phospholipase A2, the enzyme from Naja melanoleuca does not display biphasic kinetic behaviour at substrate concentrations around the critical micelle concentration. This snake venom enzyme was further investigated by direct binding studies using n-tridecylphosphocholine. Binding of this