Przejdź do zawartości
Merck

Przejdź do

P4798

L-Phenylalanine Dehydrogenase from Sporosarcina sp.

lyophilized powder, ≥6 units/mg solid

Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.

Wybierz wielkość

Zmień widok
Gabaryty przesyłkiSKUDostępnośćCena netto
50 units
Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
3140,00 zł

Informacje o tej pozycji

Numer CAS:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
MDL number:
Specific activity:
≥6 units/mg solid
Biological source:
bacterial (Sporosarcina sp.)
Concentration:
≤100%

3140,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

Zamów zamówienie zbiorcze
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomóc


biological source

bacterial (Sporosarcina sp.)

Quality Level

form

lyophilized powder

specific activity

≥6 units/mg solid

storage condition

dry at room temperature

concentration

≤100%

color

white to light brown

application(s)

life science and biopharma

storage temp.

−20°C

General description

Research area: CELL SIGNALING

Phenylalanine dehydrogenase is a member of a large family of amino-acid dehydrogenases, which includes glutamate dehydrogenase, alanine dehydrogenase, leucine dehydrogenase, lysine ε-dehydrogenase, and meso-a,ε-diaminopimelate D-dehydrogenase. The three known gene sequences are octomers. It has a two-domain, three-dimensional structure[1].

Biochem/physiol Actions

Phenylalanine dehydrogenase (PheDH) is considered an effective enzyme to estimate the quantity of phenylalanine to distinguish phenylketonuria (PKU) disease.Moreover, it is utilized for the production of optically pure l-phenylalanine, a key component of the artificial sweetener aspartame. L-Phenylalanine dehydrogenase is a NAD+-dependent oxidoreductase that catalyzes the reversible, oxidative deamination of L-phenylalanine, which results in its degradation. L-Phenylalanine dehydrogenase is used to study phenylalanine metabolism and phenylalanine, tyrosine, and tryptophan biosynthesis.[1]

Other Notes

One unit will oxidize 1.0 μmole of L-phenylalanine per min at pH 10.5 at 30 °C in the presence of β-NAD.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Porównaj podobne pozycje

Wyświetl pełne porównanie

Pokaż różnice

1 of 1

Ta pozycja
P4912D5884L9636
specific activity

≥6 units/mg solid

specific activity

≥150 units/mg solid

specific activity

10-25 units/mg solid

specific activity

≥80 units/mg solid

biological source

bacterial (Sporosarcina sp.)

biological source

Streptomyces sp.

biological source

-

biological source

bacterial (Staphylococcus epidermidis)

application(s)

life science and biopharma

application(s)

-

application(s)

-

application(s)

-

concentration

≤100%

concentration

-

concentration

-

concentration

-

form

lyophilized powder

form

lyophilized powder

form

lyophilized powder

form

lyophilized powder

storage condition

dry at room temperature

storage condition

-

storage condition

-

storage condition

-


pictograms

Health hazard

signalword

Danger

hcodes

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Klasa składowania

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)



Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów



Increase of Bacillus badius Phenylalanine dehydrogenase specificity towards phenylalanine substrate by site-directed mutagenesis
Yousefi F, et al.
Archives of Biochemistry and Biophysics, 635, 44-51 (2017)
Enzymatic phenylalanine estimation for the management of patients with phenylketonuria.
U Wendel et al.
Clinica chimica acta; international journal of clinical chemistry, 201(1-2), 95-98 (1991-09-14)
J Tynan et al.
Protein expression and purification, 20(3), 421-434 (2000-11-23)
This study is concerned with further development of the kinetic locking-on strategy for bioaffinity purification of NAD(+)-dependent dehydrogenases. Specifically, the synthesis of highly substituted N(6)-linked immobilized NAD(+) derivatives is described using a rapid solid-phase modular approach. Other modifications of the



Numer pozycji handlu globalnego

SKUNUMER GTIN
P4798-50UN04061832731162
P4798-50MG04061832731155

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters