Przejdź do
P3988
20S Proteasome Fraction from rabbit
≥95% (SDS-PAGE), solution
Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.
Wybierz wielkość
Zmień widok
| Gabaryty przesyłki | SKU | Dostępność | Cena netto |
|---|---|---|---|
| 25 μg | Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności | 2950,00 zł |
Informacje o tej pozycji
Form:
solution
Assay:
≥95% (SDS-PAGE)
Biological source:
rabbit
Mol wt:
700 kDa
2950,00 zł
Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomócbiological source
rabbit
Quality Level
assay
≥95% (SDS-PAGE)
form
solution
mol wt
700 kDa
UniProt accession no.
application(s)
cell analysis
shipped in
dry ice
storage temp.
−70°C
Gene Information
rabbit ... PSMA1(100352563), PSMB1(100343622)
General description
Manufactured for Sigma by Boston Biochem., Inc.
Application
20S proteasome fraction from rabbit has been used as a positive control to determine proteasome activity.
Biochem/physiol Actions
Catalytic core of the 26S proteasome that degrades polyubiquitinated proteins.
Hydrolyzes various peptide substrates and proteins with broad specificity in a non-ATP dependent process.
Physical form
Solution in 50 mM HEPES, pH 7.6, 150 mM sodium chloride, and 1 mM DTT, pH 7.6.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Klasa składowania
10 - Combustible liquids
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
R L Stein et al.
Biochemistry, 35(13), 3899-3908 (1996-04-02)
In this paper, we report kinetic studies for the chymotryptic activity of the 20S proteasome. Major observations include the following: (1) Reaction progress curves that are recorded at concentrations of Suc-Leu-Leu-Val-Tyr-AMC greater than about 40 microM are biphasic and characterized
R Hough et al.
The Journal of biological chemistry, 262(17), 8303-8313 (1987-06-15)
We have purified two high molecular weight proteases approximately 400-fold from rabbit reticulocyte lysate. Both enzymes hydrolyze 125I-alpha-casein and 4-methylcoumaryl-7-amide peptides with tyrosine, phenylalanine, or arginine at the P1 position. Both are inhibited by hemin, thiol reagents, chymostatin, and leupeptin.
Examination of `lipotoxicity? in skeletal muscle of high-fat fed and ob/ob mice
S.M. Turpin
The Journal of Physiology (2009)
Numer pozycji handlu globalnego
| SKU | NUMER GTIN |
|---|---|
| P3988-25UG | 04061838071873 |