Przejdź do zawartości
Merck

Przejdź do

A5028

Adenylosuccinic acid

~96% (HPLC)

Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.

Informacje o tej pozycji

Wzór empiryczny (zapis Hilla):
C14H18N5O11P
Numer CAS:
Masa cząsteczkowa:
463.29
PubChem Substance ID:
UNSPSC Code:
12352204


assay

~96% (HPLC)

form

powder

storage temp.

−20°C

SMILES string

O[C@H]1[C@@H](O)[C@@H](O[C@@H]1COP(O)(O)=O)n2cnc3c(N[C@@H](CC(O)=O)C(O)=O)ncnc23

InChI

1S/C14H18N5O11P/c20-7(21)1-5(14(24)25)18-11-8-12(16-3-15-11)19(4-17-8)13-10(23)9(22)6(30-13)2-29-31(26,27)28/h3-6,9-10,13,22-23H,1-2H2,(H,20,21)(H,24,25)(H,15,16,18)(H2,26,27,28)/t5-,6+,9+,10+,13+/m0/s1

InChI key

OFBHPPMPBOJXRT-VWJPMABRSA-N

Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.


Klasa składowania

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)



Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów



H Mejdoub et al.
Biochemistry, 26(7), 2054-2059 (1987-04-07)
Aspartyl-tRNA synthetase from bakers' yeast gives an unstable complex with the cognate adenylate, which reacts after dissociation with amino acid side chains of the protein. This leads to a covalent incorporation of aspartic acid into aspartyl-tRNA synthetase via amide or
Maria Novikova et al.
The Journal of biological chemistry, 285(17), 12662-12669 (2010-02-18)
The heptapeptide-nucleotide microcin C (McC) is a potent inhibitor of enteric bacteria growth. McC is excreted from producing cells by the MccC transporter. The residual McC that remains in the producing cell can be processed by cellular aminopeptidases with the
B Rees et al.
Journal of molecular biology, 299(5), 1157-1164 (2000-06-30)
The crystal structure of aspartyl-tRNA synthetase from Escherichia coli has been determined to a resolution of 2.7 A. The structure is compared to the same enzyme co-crystallized with tRNA(Asp) and containing aspartyl adenylate or ATP. The asymmetric unit contains three