Przejdź do
A0442
δ-Aminolevulinate Dehydratase from bovine liver
lyophilized powder, 0.5-4.0 units/mg protein
Synonim(y):
5-Aminolevulinate Hydrolyase (adding 5-aminolevulinate and cyclizing), Porphobilinogen synthase
Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.
Wybierz wielkość
Zmień widok
| Gabaryty przesyłki | SKU | Dostępność | Cena netto |
|---|
Informacje o tej pozycji
Informacje o cenach i dostępności nie są obecnie dostępne.
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomócform
lyophilized powder
specific activity
0.5-4.0 units/mg protein
composition
Protein, ~50% biuret
storage temp.
−20°C
Physical form
Contains potassium phosphate and dithiothreitol.
Other Notes
One unit will produce 1.0 μmole of porphobilinogen from δ-aminolevulinic acid in 60 min at pH 6.5 at 37 °C.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Klasa składowania
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
Powiązane treści
Raqueli T França et al.
Research in veterinary science, 93(3), 1309-1313 (2012-03-06)
The aim of this study was to evaluate lipid peroxidation, protein oxidation and activity of enzymes that are indicators of oxidative stress in Rangelia vitalii infection in dogs. Animals were divided into two groups: negative control (n=5) and infected with
S D Holladay et al.
Archives of environmental contamination and toxicology, 63(3), 421-428 (2012-05-09)
Birds that display grit ingestion behavior are potentially at risk of lead (Pb) poisoning from mistaken ingestion of spent Pb shot pellets. The majority of available studies designed to assess such risk have used unspent shot pellets rather than field-obtained
Bo-Xue Tian et al.
The journal of physical chemistry. B, 116(40), 12105-12112 (2012-09-15)
Porphobilinogen synthase (PBGS) catalyzes the asymmetric condensation and cyclization of two 5-aminolevulinic acid (5-ALA) substrate molecules to give porphobilinogen (PBG). The chemical step of PBGS is herein revisited using QM/MM (ONIOM) calculations. Two different protonation states and several different mechanisms