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A7189

L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis

ammonium sulfate suspension, ≥20 units/mg protein (Lowry)

Sinonimo/i:

L-Alanine: NAD+ oxidoreductase (deaminating)

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Informazioni su questo articolo

Numero CAS:
9029-06-5
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-847-9
MDL number:
MFCD00131441
Numero CE:
1.4.1.1 (BRENDA, IUBMB)
Specific activity:
≥20 units/mg protein (Lowry)
Biological source:
Bacillus subtilis

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biological source

Bacillus subtilis

Quality Level

200

form

ammonium sulfate suspension

specific activity

≥20 units/mg protein (Lowry)

storage temp.

2-8°C

General description

L-Alanine Dehydrogenase has a N-terminal substrate-binding domain and a C-terminal NAD-binding domain.

Application

L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis has been used in the carbon nanotube columns for H2-driven biocatalysis hydrogenation studies.
L-Alanine dehydrogenase converts L-alanine to pyruvate and ammonium. L-Alanine dehydrogenase from Bacillus subtilis may be used to study enzyme inactivation and protection [1].

Biochem/physiol Actions

L-Alanine Dehydrogenase is essential for sporulation in Bacillus subtilis.
L-Alanine dehydrogenase is a stereospecific dehydrogenase that catalyzes the reversible deamination of L-alanine to pyruvate and ammonium. It is important for the generation of pyruvate during sporulation. L-Alanine dehydrogenase from Bacillus subtilis has a predominately ordered kinetic mechanism in which NAD binds before L-alanine. Subsequently, ammonia, pyruvate and NADH are released in that specific order.[1] Optimal pH for the amination reaction is 8.8-9.0, whereas it is 10-10.5 for the deamination reaction. The enzyme is inactivated by divalent metal ions and p-chloromercuribenzoate, mercuric ion being most effective. The inactivation may be reversed by L- or D-cysteine.[2]

Physical form

Suspension in 2.4 M (NH4)2SO4 solution, pH 7.0

Other Notes

One unit will convert 1.0 μmole of L-alanine to pyruvate and NH3 per min at pH 10.0 at 25 °C.

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A7653L2011L5135
L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis ammonium sulfate suspension, ≥20 units/mg protein (Lowry)

Sigma-Aldrich

A7189

L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis

L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis buffered aqueous glycerol solution, ~30 units/mg protein (Lowry)

Sigma-Aldrich

A7653

L-Alanine Dehydrogenase from Bacillus subtilis

D-Lactic Dehydrogenase from Lactobacillus leichmannii ammonium sulfate suspension, ≥250 units/mg protein (biuret)

Sigma-Aldrich

L2011

D-Lactic Dehydrogenase from Lactobacillus leichmannii

L-Leucine Dehydrogenase from Bacillus cereus lyophilized powder, ≥60 units/mg protein

Sigma-Aldrich

L5135

L-Leucine Dehydrogenase from Bacillus cereus

specific activity

≥20 units/mg protein (Lowry)

specific activity

~30 units/mg protein (Lowry)

specific activity

≥250 units/mg protein (biuret)

specific activity

≥60 units/mg protein

biological source

Bacillus subtilis

biological source

Bacillus subtilis

biological source

-

biological source

-

form

ammonium sulfate suspension

form

buffered aqueous glycerol solution

form

ammonium sulfate suspension

form

lyophilized powder

storage temp.

2-8°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

−20°C

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200

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12 - Non Combustible Liquids

wgk

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Articoli

How to Work with Enzymes Supplied as Ammonium Sulfate Suspensions

Instructions for working with enzymes supplied as ammonium sulfate suspensions

Alanine dehydrogenase (ald) is required for normal sporulation in Bacillus subtilis.
Siranosian K, et al.
Journal of Bacteriology, 175(21), 6789-6796 (1993)
H 2-Driven biocatalytic hydrogenation in continuous flow using enzyme-modified carbon nanotube columns
Zor C, et al.
Chemical Communications (Cambridge, England), 53(71), 9839-9841 (2017)
Domain motions and functionally-key residues of l-alanine dehydrogenase revealed by an elastic network model
Li XY, et al.
International Journal of Molecular Sciences, 16(12), 29383-29397 (2015)
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Numero articolo commerciale globale

SKUGTIN
A7189-250UN04061838168511
A7189-500UN04061838168528

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