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C9630

Sigma-Aldrich

Cytidin-2′,3′-cyclophosphat Mononatriumsalz

≥95% (HPLC)

Synonym(e):

2′,3′-cCMP, 2′,3′-Cyclisches CMP Mononatriumsalz, Cyclische Cytidylsäure

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
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About This Item

Empirische Formel (Hill-System):
C9H11N3NaO7P
CAS-Nummer:
15718-51-1
Molekulargewicht:
327.16
Beilstein:
4086446
EG-Nummer:
239-813-2
MDL-Nummer:
MFCD00135656
UNSPSC-Code:
41106305
PubChem Substanz-ID:
24893179
NACRES:
NA.51

Biologische Quelle

synthetic

Assay

≥95% (HPLC)

Form

powder

Löslichkeit

water: 50 mg/mL, clear, colorless

Lagertemp.

−20°C

SMILES String

[Na+].NC1=NC(=O)N(C=C1)[C@@H]2O[C@H](CO)[C@H]3OP([O-])(=O)O[C@@H]23

InChI

1S/C9H12N3O7P.Na/c10-5-1-2-12(9(14)11-5)8-7-6(4(3-13)17-8)18-20(15,16)19-7;/h1-2,4,6-8,13H,3H2,(H,15,16)(H2,10,11,14);/q;+1/p-1/t4-,6-,7-,8-;/m1./s1

InChIKey

SQOIXCJUYWSZDW-IAIGYFSYSA-M

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Anwendung

2′,3′-zyklisches Cytidinmonophosphat (2′,3′-CyclicCMP) (2′,3′-cCMP) wird als Modellsubstrat für die kinetische Analyse verschiedener Ribonukleasen, insbesondere Ribonuklease A, verwendet.

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Y Markert et al.
Protein engineering, 14(10), 791-796 (2001-12-12)
Although highly stable toward unfolding, native ribonuclease A is known to be cleaved by unspecific proteases in the flexible loop region near Ala20. With the aim to create a protease-resistant ribonuclease A, Ala20 was substituted for Pro by site-directed mutagenesis.
Shawn D Spencer et al.
Pharmaceutical research, 21(9), 1642-1647 (2004-10-23)
Isothermal titration calorimetry (ITC) and progress curve analysis was used to measure the enzyme kinetic parameters (KM and kcat) of the hydrolysis of cCMP by RNase-A, a reaction that includes end-product competitive inhibition by 3'-CMP. The heat generated from injection
M Ribó et al.
Protein expression and purification, 7(3), 253-261 (1996-05-01)
Human pancreatic ribonuclease (HP-RNase) has considerable promise as a therapeutic agent. Structure-function analyses of HP-RNase have been impeded by the difficulty of obtaining the enzyme from its host. Here, a gene encoding HP-RNase was designed, synthesized, and inserted into two
pH-Stat titration allows the continuous determination of ribonuclease A activity toward cytidine 2',3'-cyclic monophosphate at high substrate concentrations.
Jens Köditz et al.
Analytical biochemistry, 305(2), 281-284 (2002-06-11)
S Adinolfi et al.
FEBS letters, 398(2-3), 326-332 (1996-12-02)
In the ribonuclease superfamily, dimericity is a unique feature of bovine seminal RNase (BS-RNase). In about two-thirds of native BS-RNase molecules, the two subunits interchange their N-terminal tails, thus generating domain-swapped dimers (MxM), which mostly responsible for enzyme biological activities
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