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Merck

E2264

Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia miricola

recombinant, expressed in E. coli, 30 U/mg

Synonym(e):

Elizabethkingia miricola, Endo-β-N-acetylglucosaminidase F3, Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia (Chryseobacterium/Flavobacterium) meningosepticum

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Über diesen Artikel

UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.32
EG-Nummer:
MDL number:
Specific activity:
30 U/mg
Recombinant:
expressed in E. coli

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recombinant

expressed in E. coli

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(N-linked)

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E0639E9762324727
specific activity

30 U/mg

specific activity

20 U/mg

specific activity

≥16 U/mg

specific activity

≥30 units/mg protein, ≥5 units/mL

recombinant

expressed in E. coli

recombinant

expressed in E. coli

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expressed in E. coli

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expressed in E. coli

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solution

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buffered aqueous solution

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Application

Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia miricola has been used to analyze core fucosylation and tryptic digests of serum proteins.

Biochem/physiol Actions

Cleaves asparagine-linked biantennary and triantennary complex, oligosaccharides depending on the state of core fucosylation and peptide linkage.
Endoglycosidase F3 belongs to the glycoside hydrolase family 18 (GH18). It has hydrolytic activity. Endoglycosidase F3 glycosylates α-1,6-fucosylated GlcNAc derivative to give natural, core fucosylated complex-type N-glycopeptides.

Packaging

Supplied with 5× Reaction Buffer, 250 mM sodium acetate, pH 4.5

Physical form

Aseptically filled solution in 20 mM Tris-HCl, pH 7.5

Other Notes

One unit will release N-linked oligosaccharides from 1 μmole of denatured porcine fibrinogen in 1 minute at 37 °C, pH 4.5.

Lagerklasse

10 - Combustible liquids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


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Chemical Biology of Glycoproteins (2017)
Advances in Carbohydrate Chemistry (2016)
Liwei Cao et al.
Nature communications, 13(1), 3910-3910 (2022-07-08)
Core fucosylation of N-linked glycoproteins has been linked to the functions of glycoproteins in physiological and pathological processes. However, quantitative characterization of core fucosylation remains challenging due to the complexity and heterogeneity of N-linked glycosylation. Here we report a mass
Quantitative analysis of core fucosylation of serum proteins in liver diseases by LC-MS-MRM
Ma J, et al.
Journal of proteomics, 189, 67-74 (2018)
Characterization of novel endo-beta-N-acetylglucosaminidases from Sphingobacterium species, Beauveria bassiana and Cordyceps militaris that specifically hydrolyze fucose-containing oligosaccharides and human IgG
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Scientific reports, 8(1), 246-246 (2018)

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