P0107
Protease aus Rhizopus sp.
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acidic protease
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powder
specific activity
≥0.2 unit/mg solid
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2-8°C
Quality Level
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Dieser Artikel | 62305 | P0029 | 62310 |
|---|---|---|---|
| specific activity ≥0.2 unit/mg solid | specific activity ~10 U/mg | specific activity - | specific activity ≥1.5 U/mg |
| form powder | form powder (fine) | form granular | form powder (fine) |
| storage temp. 2-8°C | storage temp. 2-8°C | storage temp. 2-8°C | storage temp. 2-8°C |
| Quality Level 200 | Quality Level 100 | Quality Level 200 | Quality Level 100 |
| description acidic protease | description - | description - | description - |
General description
Proteasen sind proteolytische Enzyme, die Proteine aufschließen. Sie werden basierend auf ihrem pH-Wert-Optimum in saure, neutrale und alkalische Proteasen unterteilt. Proteasen finden Anwendung in Textilindustrie, Wäscherei und Gesundheitswesen. Sie werden auch in lebensmittelverarbeitenden Industrien wie Backen und Brauen eingesetzt.[1] Rhizopus chinensis ist die Schlüsselart bei der Produktion von Aspartatproteinase.[2]
Stabil im sauren Bereich von pH-Wert 3 bis 5. Der optimale pH-Wert beträgt 3,0.
Weist sowohl proteolytische als auch lipolytische Aktivitäten auf.
Application
Protease aus Rhizopus sp. wird bei der Enzymbehandlung von eingepflanzten und nicht eingepflanzten Waldkiefersetzlingen eingesetzt.[3]
Protease aus Rhizopus spp. wurde in einer Studie zur Untersuchung der Aminosäuresequenzen nahe der Aminotermini mittels automatisiertem Edman-Abbau eingesetzt. [4] Sie wurde auch in einer Studie zur Untersuchung der Inaktivierung des Enzyms durch eine Reaktion mit Diazoacetyl-DL-norleucinmethylester in Gegenwart von Kupferacetat eingesetzt. [5]
Biochem/physiol Actions
Protease aus Rhizopus chinensis kann durch Pepstatin gehemmt werden. [6]
Physical form
Wird als Pulver mit Dextrin als Stabilisator bereitgestellt
Other Notes
Eine Einheit hydrolysiert die Caseinmenge, die eine Färbung entsprechend 1,0 μmol (181 μg) Tyrosin je min bei einem pH-Wert von 3,0 und 37 °C produziert (Farbe vom Folin-Ciocalteu Reagenz), sofern nicht anders angegeben.
signalword
Danger
hcodes
pcodes
Hazard Classifications
Resp. Sens. 1
Lagerklasse
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 1
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
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Characterization of proteases from Rhizopus species after growth on soybean protein
Heskamp ML and Barz W
Zeitschrift fur Naturforschung C, 52(9-10), 595-604 (1997)
The amino terminal sequences of acid proteases-human pepsin and gastricsin and the protease of Rhizopus chinensis.
P Sepulveda et al.
Biochemical and biophysical research communications, 63(4), 1106-1112 (1975-04-21)
The structure and function of acid proteases. Specific inactivation of an acid protease from Rhizopus chinensis by diazoacetyl-DL-norleucine methyl ester.
F Mizobe et al.
Journal of biochemistry, 73(1), 61-68 (1973-01-01)
J Marciniszyn et al.
The Journal of biological chemistry, 251(22), 7088-7094 (1976-11-25)
Four derivatives of pepstatin, each of which contains the unusual amino acid 4-amino-3-hydroxy-6-methylheptanoic acid (statine) have been prepared. All four are porcine pepsin inhibitors. Both N-acetylstatine and N-acetyl-alanyl-statine are competitive inhibitors for pepsin with Ki values of 1.2 X 10(-4)
Giovanni Caprioli et al.
Journal of chromatography. A, 1217(11), 1779-1785 (2010-02-09)
A new analytical method that uses high performance liquid chromatography-diode array detector (HPLC-DAD) was developed for the analysis of 14 benzimidazoles residues, including metabolites, in bovine liver. Samples were extracted using two different extraction procedures: with phosphate buffer after enzymatic
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