C4926

Calmodulin-dependent Protein Kinase II fragment 290-309

Name: Calmodulin-dependent Protein Kinase II fragment 290-309
Brand: SIGMA
Price: 673 EUR

≥97% (HPLC)

Synonym(e):

CaM kinase II (290-309)

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Über diesen Artikel

Empirische Formel (Hill-System):

C₁₀₃H₁₈₅N₃₁O₂₄S

CAS-Nummer:

115044-69-4

Molekulargewicht:

2273.83

NACRES:

NA.32

PubChem Substance ID:

329775072

UNSPSC Code:

12352202

MDL number:

MFCD00076719

Assay:

≥97% (HPLC)

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InChI

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InChI key

LRKHMNPQPYICFK-RBGVSSEXSA-N

assay

≥97% (HPLC)

form

solid

composition

Peptide content, ≥70%

UniProt accession no.

Q13554, Q13555, Q13557, Q9UQM7

storage temp.

−20°C

Quality Level

200

Gene Information

human ... CAMK2A(815), CAMK2B(816), CAMK2D(817), CAMK2G(818)

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Dieser Artikel	A4308	SAB4503244	SAB4503756
Sigma-Aldrich C4926 Calmodulin-dependent Protein Kinase II fragment 290-309	Sigma-Aldrich A4308 Autocamtide 2-related inhibitory peptide	Sigma-Aldrich SAB4503244 Anti-CAMK2 antibody produced in rabbit	Sigma-Aldrich SAB4503756 Anti-phospho-CaMK2 α/β/δ (pThr³⁰⁵) antibody produced in rabbit
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Quality Level 200	Quality Level 200	Quality Level 100	Quality Level 100

Biochem/physiol Actions

Potent Ca²⁺/calmodulin-dependent protein kinase II inhibitor.

Lagerklasse

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Activation of calcium channels by cAMP in STC-1 cells is dependent upon Ca2+ calmodulin-dependent protein kinase II.

S Basavappa et al.

Biochemical and biophysical research communications, 254(3), 699-702 (1999-01-28)

Activation of L-type calcium channels in the neuroendocrine, cholecytstokinin-secreting cell line, STC-1, is vital for secretion of CCK. In the present study, the regulation of L-type Ca2+ channels by cAMP and Ca2+ calmodulin dependent protein kinase II (CaM-KII) in STC-1

Long-term potentiation is associated with an increased activity of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II.

K Fukunaga et al.

The Journal of biological chemistry, 268(11), 7863-7867 (1993-04-15)

Among the molecular mechanisms that have been proposed to contribute to long-term potentiation in hippocampus are the activation and autophosphorylation of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II (CaM kinase II). Here we report that high, but not low frequency stimulation applied to

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