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Ribonuklease A aus Rinderpankreas

4×cryst., ~70 U/mg (acc. to Kunitz)

Synonym(e):

Pankreatische Ribonuklease, RNAsea, RNase A, Ribonuclease I

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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352204
EC Number:
232-646-6
EG-Nummer:
MDL number:
Specific activity:
~70 U/mg (acc. to Kunitz)
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form

powder

quality

4×cryst.

specific activity

~70 U/mg (acc. to Kunitz)

mol wt

~13,700, Mr ~13700

impurities

proteases, none detected

shipped in

wet ice

storage temp.

−20°C

SMILES string

[nH]1cnc(c1)CC(NC(=O)CCN)C(=O)O

InChI

1S/C9H14N4O3/c10-2-1-8(14)13-7(9(15)16)3-6-4-11-5-12-6/h4-5,7H,1-3,10H2,(H,11,12)(H,13,14)(H,15,16)

InChI key

CQOVPNPJLQNMDC-UHFFFAOYSA-N

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General description

RNase A, Ribonuklease A, ist eine Endoribonuklease, die Phosphodiester-Bindungen an RNA-Einzelsträngen nach Pyrimidin-Nukleotiden spaltet. Sie greift am 3′-Phosphatende an (z. B. wird die Sequenz pG-pG-pC-pA-pG gespalten und ergibt pG-pG-pCp und A-pG). Das Enzym hat bei einzelsträngiger RNA die höchste Aktivität. RNase A ist ein einkettiges Polypeptid mit 4 Disulfidbrücken. Im Gegensatz zur RNase B ist sie kein Glycoprotein. Ribonukleasen hydrolysieren die DNA nicht, da die DNA keine 2′-OH-Gruppen enthält, die für die Bildung zyklischer Zwischenprodukte von höchster Bedeutung sind. RNase A kann auch RNA aus Proteinproben hydrolysieren. RNase A kann durch Alkylierung des His12 und His119 gehemmt und durch Kalium- und Natriumsalze aktiviert werden. RNAse wird durch vorhandene Schwermetallionen gehemmt. RNase wird außerdem kompetitiv durch DNA gehemmt.

Application

  • RNase A wird zur Entfernung von RNA aus DNA-Plasmidpräparationen, aus Präparationen von genomischer DNA und aus Proteinproben verwendet.
  • RNase A wird ferner in der RNA-Sequenzanalyse und in Schutzassays eingesetzt.
  • RNase A wurde als Hilfsmittel für das computerunterstützte Wirkstoffdesign verwendet.
  • RNase A unterstützt die Analyse von RNA-Sequenzen.
  • RNase A hydrolysiert in Proteinproben enthaltene RNA.
  • Die Aufreinigung von DNA wird durch Rnase A unterstützt.

Features and Benefits

Unsere stabile Ribonuklease A, RNase A eignet sich für die Entfernung von RNA, die RNA-Sequenzierung und die Aufreinigunn von DNA.

Analysis Note

Proteinbestimmung nach E.

Other Notes

1 U entspricht der Enzymmenge, die RNA mit einer Geschwindigkeitskonstante k = 1 bei 25°C und pH 5.0 hydrolysiert (Kunitz-Einheiten); M. Kunitz, J. Biol. Chem. 164, 563 (1946)
Kann Verkaufsbeschränkungen unterliegen.
The enzyme only hydrolyzes phosphodiester linkages which originate from pyrimidine-3′-phosphates, as well as a large number of 2′,3′-cyclo compounds of cytidine and uridine derivatives[1]; The return of pancreatic ribonucleases[2]

pictograms

Health hazard

signalword

Danger

hcodes

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Lagerklasse

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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[On the mechanism of the ribonuclease reaction. 1. The function of the pyrimidine base in the reaction].
H G Gassen et al.
European journal of biochemistry, 1(1), 36-45 (1967-03-01)
S A Benner et al.
Trends in biochemical sciences, 14(10), 396-397 (1989-10-01)
A decade after losing favor as an 'uninteresting' digestive enzyme, pancreatic ribonuclease has been found to be homologous to a series of extracellular proteins that may influence tumor cell growth, neurological development and biological differentiation. One surprising outcome of these
Chunju Li et al.
Journal of biotechnology, 162(2-3), 283-288 (2012-09-25)
Ribonuclease A (RNase A) is a therapeutic enzyme with cytotoxic action against tumor cells. Its clinical application is limited by the short half-life and insufficient stability. Conjugation of albumin can overcome the limitation, whereas dramatically decrease the enzymatic activity of
Yuen Lai Shek et al.
Biochemistry, 52(4), 672-680 (2013-01-09)
We report the first application of volume and compressibility measurements to characterization of interactions between cosolvents (osmolytes) and globular proteins. Specifically, we measure the partial molar volumes and adiabatic compressibilities of cytochrome c, ribonuclease A, lysozyme, and ovalbumin in aqueous
Marka van Blitterswijk et al.
PloS one, 7(11), e48983-e48983 (2012-11-17)
Progressive muscular atrophy (PMA) and amyotrophic lateral sclerosis (ALS) are devastating motor neuron diseases (MNDs), which result in muscle weakness and/or spasticity. We compared mutation frequencies in genes known to be associated with MNDs between patients with apparently sporadic PMA

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83834-1G04061826766439

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