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Rennin aus Mucor miehei

lyophilized, powder, slightly brown, ~0.1 U/mg

Synonym(e):

Mucorpepsin

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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-975-5
MDL number:
EG-Nummer:
Specific activity:
~0.1 U/mg
Biological source:
fungus (Mucor miehei)

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biological source

fungus (Mucor miehei)

form

powder

quality

lyophilized

specific activity

~0.1 U/mg

color

slightly brown

storage temp.

−20°C

Other Notes

1 U entspricht der Enzymmenge, die 1 μmol Folin-positive Aminosäuren und Peptide (berechnet als Tyrosin) pro Minute bei pH 7.5 und 37°C freisetzt (Casein, Fluka®-Nr. 22078, als Substrat)
Action on a synthetic chromophoric hexapeptide[1]
Kann Verkaufsbeschränkungen unterliegen.

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biological source

fungus (Mucor miehei)

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microbial (Rhizomucor miehei)

biological source

(from Candida rugosa)

biological source

fungus (Candida rugosa)

specific activity

~0.1 U/mg

specific activity

-

specific activity

≥2 U/mg

specific activity

15-25 U/mg

form

powder

form

powder

form

powder

form

lyophilized solid, powder (fine)

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

2-8°C

color

slightly brown

color

-

color

yellow-brown

color

-

quality

lyophilized

quality

-

quality

-

quality

lyophilized


pictograms

Health hazardExclamation mark

signalword

Danger

Hazard Classifications

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

target_organs

Respiratory system

Lagerklasse

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves



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M Baudys et al.
FEBS letters, 235(1-2), 271-274 (1988-08-01)
The amino acid sequence of Mucor pusillus aspartic proteinase was determined by analysis of fragments obtained from cleavage of the enzyme by CNBr and limited tryptic digestion. The proteinase is a single polypeptide chain protein containing 361 amino acid residues
Hongyan Sun et al.
Biopolymers, 88(2), 141-149 (2007-01-09)
We have successfully developed a protease assay using fluorescence resonance energy transfer based peptide libraries, which allows not only general detection of enzymatic activities, but more importantly substrate fingerprinting of proteases from different classes. The method allows the generation of
Bond specificity, active site and milk clotting mechanism of the Mucor miehei protease.
M Sternberg
Biochimica et biophysica acta, 285(2), 383-392 (1972-12-28)



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