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Merck

54326

Sigma-Aldrich

Lipase B Candida antarctica, auf Immobead 150 immobilisiert, rekombinant aus Aspergillus oryzae

≥1800 U/g

Synonym(e):

Candida lipase, Immobilized lipase, Recombinant lipase

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Biologische Quelle

fungus (Candida antarctica)

Rekombinant

expressed in Aspergillus oryzae

Form

beads

Spezifische Aktivität

≥1800 U/g

Methode(n)

analytical sample preparation: suitable

Farbe

white to off-white

Anwendung(en)

life science and biopharma

Lagertemp.

2-8°C

Angaben zum Gen

fungus ... LIPB(1170790)

Allgemeine Beschreibung

Research area: Cell Signaling

Lipase B from Candida antarctica (CAL-B) is a serine hydrolase, α/β-hydrolase, and is a member of the lipase family. CAL-B is composed of an α/β-hydrolase fold and the active site contains a Ser-His-Asp catalytic triad.

Anwendung

Lipases are used industrially for the resolution of chiral compounds and the transesterification production of biodiesel.

Biochem./physiol. Wirkung

Lipase B from Candida antarctica (CAL-B) acts as a catalyst for producing amines, amides, and alcohols.. It is used as a biocatalyst in research and industry. CAL-B is involved in the hydrolysis of triglycerides. Lipases catalyze the hydrolysis of triacylglycerols into glycerol and free fatty acids.

Einheitendefinition

1 U entspricht der Enzymmenge, die 1 μmol Buttersäure pro Minute bei pH 7.5 und 40°C freisetzt (Tributyrin, Prod.-Nr. 91010, als Substrat)

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Biotechnological relevance of the lipase A from Candida antarctica
Monteiro RRC, et al.
Catalysis Today, 362, 141-154 (2021)
Interfacial activation of Candida antarctica lipase B: combined evidence from experiment and simulation
Themistoklis Z, et al.
Biochemistry, 54(38), 5969?5979- 5969?5979 (2015)
Karel Pomeisl et al.
Bioorganic & medicinal chemistry, 27(7), 1246-1253 (2019-02-20)
An enzymatic alternative to the chemical synthesis of chiral gem-difluorinated alcohols has been developed. The method is highly effective and stereoselective, feasible at laboratory temperature, avoiding the use of toxic heavy metal catalysts which is an important benefit in medicinal

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