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PF024
MMP-9, aktiv, human, rekombinant
Synonym(e):
Matrix-Metalloproteinase 9, Gelatinase B, 83 kDa Gelatinase
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| specific activity ≥8.0 ΔA405/h-μg protein (thiopeptide hydrolysis assay) | specific activity >1,300 pmol/min-μg | specific activity 20.0-60.0 ΔA405/h-μg protein (thiopeptide hydrolysis assay) | specific activity - |
| form liquid | form liquid | form liquid | form liquid |
| shipped in wet ice | shipped in wet ice | shipped in wet ice | shipped in wet ice |
| storage condition OK to freeze, avoid repeated freeze/thaw cycles | storage condition OK to freeze, avoid repeated freeze/thaw cycles | storage condition OK to freeze, avoid repeated freeze/thaw cycles | storage condition OK to freeze, avoid repeated freeze/thaw cycles |
| storage temp. −70°C | storage temp. −70°C | storage temp. −70°C | storage temp. −70°C |
General description
Rekombinante humane MMP-9, aufgereinigt aus transfizierten Säugetierzellen und mit APMA aktiviert. Das aktive MMP-9-Enzym ist APMA-frei. Geliefert als aktives Enzym mit ~83 kDa. Die Proenzym-Form von MMP-9 wurde aus transfizierten Säugetierzellen aufgereinigt und mit der quecksilberorganischen Verbindung 4-Aminophenylquecksilberacetat (APMA) aktiviert. APMA wurde über eine Entsalzungssäule entfernt. MMP-9 ist substratspezifisch für Kollagen (Typen IV, V, VII und X), Elastin und Gelatine (Typ I). Es ist geeignet für Immunblotting, Substratspaltung und Zymographie. Für optimale Ergebnisse einzelner Systeme wird Titration empfohlen. Matrix-Metalloproteinasen gehören zu einer besonderen Familie proteolytischer Enzyme, die ein Zinkion in ihrem aktiven Zentrum besitzen und Kollagene, Elastin und andere Bestandteile der extrazellulären Matrix (EZM) abbauen können. Diese Enzyme sind bei normal gesunden Personen vorhanden und spielen nachweislich eine wichtige Rolle in Prozessen wie Wundheilung, Schwangerschaft und Knochenresorption. Jedoch wurde die Überexpression und Aktivierung von MMPs mit einer Reihe pathologischer Prozesse und Krankheitszustände in Verbindung gebracht, die am Abbau und Umbau der EZM beteiligt sind. Diese Krankheiten umfassen u. a. Tumorinvasion und Metastasen, rheumatoide Arthritis, Parodontalerkrankungen und Gefäßprozesse wie Angiogenese, Intimahyperplasie, Atherosklerose und Aneurysmen. Kürzlich wurden MMPs mit neurodegenerativen Krankheiten wie Alzheimer-Demenz und amyotropher Lateralsklerose (ALS) in Verbindung gebracht. Es existieren natürliche Inhibitoren von MMPs, Gewebeinhibitoren von Matrix-Metalloproteasen (TIMPs), und es wurden synthetische Inhibitoren entwickelt, die Hoffnung auf neue Behandlungsmöglichkeiten für diese Krankheiten bieten.
Die Regulation der MMP-Aktivität kann auf der Ebene von Genexpression einschließlich Transkription und Translation, auf Aktivierungsebene oder der Ebene einer Hemmung durch TIMPs stattfinden. Daher können Störungen an jedem dieser Punkte theoretisch zu Änderungen beim EZM-Turnover führen. Die Expression wird von pro- und antiinflammatorischen Zytokinen bzw. Wachstumsfaktoren genau gesteuert, und wenn die Enzyme erzeugt sind, werden sie normalerweise als inaktive Zymogramme ausgeschieden. Nach der Aktivierung (Entfernung der inhibitorischen Propeptidregion des Moleküls) werden MMPs durch lokal erzeugte TIMPs gesteuert. Alle MMPs können in vitro mit quecksilberorganischen Verbindungen (z. B. 4-Aminophenylquecksilberacetat) aktiviert werden, aber die für die physiologische Aktivierung aller MMPs verantwortlichen Wirkstoffe sind bisher nicht eindeutig identifiziert. Zahlreiche Studien legen nahe, dass Enzyme der MMP-Familie die Fähigkeit haben, sich gegenseitig zu aktivieren. Die Aktivierung der MMPs in vivo ist vermutlich ein wichtiger Schritt im Hinblick auf ihr biologisches Verhalten, da diese Aktivierung den EZM-Abbau begünstigt. Ein wichtiges Krankheitsmerkmal im Zusammenhang mit MMPs scheint ein stöchiometrisches Ungleichgewicht zwischen aktiven MMPs und TIMPs zu sein, das zu übermäßigem Gewebeaufschluss und oft der Zerstörung führt. Die Bestimmung der Mechanismen, die dieses Ungleichgewicht steuern, können potenziell wichtige therapeutische Möglichkeiten bestimmter Enzymhemmer öffnen
Die Regulation der MMP-Aktivität kann auf der Ebene von Genexpression einschließlich Transkription und Translation, auf Aktivierungsebene oder der Ebene einer Hemmung durch TIMPs stattfinden. Daher können Störungen an jedem dieser Punkte theoretisch zu Änderungen beim EZM-Turnover führen. Die Expression wird von pro- und antiinflammatorischen Zytokinen bzw. Wachstumsfaktoren genau gesteuert, und wenn die Enzyme erzeugt sind, werden sie normalerweise als inaktive Zymogramme ausgeschieden. Nach der Aktivierung (Entfernung der inhibitorischen Propeptidregion des Moleküls) werden MMPs durch lokal erzeugte TIMPs gesteuert. Alle MMPs können in vitro mit quecksilberorganischen Verbindungen (z. B. 4-Aminophenylquecksilberacetat) aktiviert werden, aber die für die physiologische Aktivierung aller MMPs verantwortlichen Wirkstoffe sind bisher nicht eindeutig identifiziert. Zahlreiche Studien legen nahe, dass Enzyme der MMP-Familie die Fähigkeit haben, sich gegenseitig zu aktivieren. Die Aktivierung der MMPs in vivo ist vermutlich ein wichtiger Schritt im Hinblick auf ihr biologisches Verhalten, da diese Aktivierung den EZM-Abbau begünstigt. Ein wichtiges Krankheitsmerkmal im Zusammenhang mit MMPs scheint ein stöchiometrisches Ungleichgewicht zwischen aktiven MMPs und TIMPs zu sein, das zu übermäßigem Gewebeaufschluss und oft der Zerstörung führt. Die Bestimmung der Mechanismen, die dieses Ungleichgewicht steuern, können potenziell wichtige therapeutische Möglichkeiten bestimmter Enzymhemmer öffnen
Packaging
Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Fläschchenetikett.
Physical form
In 50 mM HEPES, 10 mM CaCl₂, 20% Glycerol, 0,005% BRIJ®-35-Detergenz, pH 7,5.
Preparation Note
Nach dem ersten Gebrauch Aliquots in silikonisierten Fläschchen abfüllen und einfrieren (-70° C).
Other Notes
Parsons, S. L. et al., 1997. Br. J. Surg.84, 160.
Backstrom, J. R. et al., 1996. J. Neuro.16, 7910.
Lim, G. P. et al., 1996. J. Neurochem.67, 251.
Xia, T. et al., 1996. Biochim. Biophys. Acta1293, 259.
Sang, Q. X. et al., 1995. Biochim. Biophys. Acta1251, 99.
Zempo, N. et al., 1994. J. Vasc. Surg.20, 217.
Birkedal-Hansen, H.. 1993. J. Periodontol.64, 484.
Stetler-Stevenson, W. G. et al., 1993. FASEB J.7, 1434.
Jeffrey, J. J., 1991. Semin. Perinatol.15, 118.
Liotta, L. A. et al., 1991. Cell64, 327.
Harris, E. 1990. N. Engl. J. Med.322, 1277.
Backstrom, J. R. et al., 1996. J. Neuro.16, 7910.
Lim, G. P. et al., 1996. J. Neurochem.67, 251.
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Sang, Q. X. et al., 1995. Biochim. Biophys. Acta1251, 99.
Zempo, N. et al., 1994. J. Vasc. Surg.20, 217.
Birkedal-Hansen, H.. 1993. J. Periodontol.64, 484.
Stetler-Stevenson, W. G. et al., 1993. FASEB J.7, 1434.
Jeffrey, J. J., 1991. Semin. Perinatol.15, 118.
Liotta, L. A. et al., 1991. Cell64, 327.
Harris, E. 1990. N. Engl. J. Med.322, 1277.
Legal Information
Brij is a registered trademark of Croda International PLC
CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Disclaimer
Toxizität: Standard-Handhabung (A)
Lagerklasse
10 - Combustible liquids
wgk
WGK 1
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Not applicable
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Not applicable
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Kyle J Isaacson et al.
Journal of drug targeting, 28(7-8), 766-779 (2020-04-21)
Silk-elastinlike protein polymers (SELPs) self-assemble into nanostructures when designed with appropriate silk-to-elastin ratios. Here, we investigate the effect of insertion of a matrix metalloproteinase-responsive peptide sequence, GPQGIFGQ, into various locations within the SELP backbone on supramolecular self-assembly. Insertion of the
Rupak Mukherjee et al.
FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 24(10), 3819-3828 (2010-06-10)
Radiofrequency (RF) ablation of the myocardium causes discrete sites of injury. RF scars can expand, altering the extracellular matrix (ECM) structure and the continuity of the electrical syncytium of the adjacent myocardium. Matrix metalloproteinases (MMPs), such as MMP-9, contribute to
Keyana N Porter et al.
Frontiers in aging neuroscience, 12, 92-92 (2020-04-23)
Despite the extensive use of hormonal methods as either contraception or menopausal hormone therapy (HT), there is very little known about the potential effects of these compounds on the cellular processes of the brain. Medroxyprogesterone Acetate (MPA) is a progestogen
Sunyoung Jeong et al.
International wound journal, 14(5), 786-790 (2016-12-10)
Proteinases are enzymes that can digest other proteins. In chronic wounds, a sub-class of these enzymes with the ability to degrade the extracellular matrix (matrix metalloproteinases, MMPs) have been found to both inhibit healing and to be able to aid
Arek Szklarczyk et al.
FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 22(11), 3757-3767 (2008-07-23)
Matrix metalloproteinases (MMPs) are zinc-dependent enzymes that play a role in the inflammatory response. These enzymes have been well studied in the context of cancer biology and inflammation. Recent studies, however, suggest that these enzymes also play roles in brain
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Global Trade Item Number
| SKU | GTIN |
|---|---|
| PF024-5UG | 07790788056438 |
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What do I need in my enzyme solution for making a gel assay?
1 answer-
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Is the PF140 version of active, recombinant MMP9 related or similar in preparation to PF024, which is truncated to 67 kD?
1 answer-
The PF140 version of active, recombinant MMP-9 (Cat. No. PF140) is derived from PF024 (83 kDa) with further activation/truncation down to a smaller fragment of 67 kDa. Both PF140 and PF024 are activated by APMA and have similar formulations. However, they represent two different forms of MMP. PF140 is highly active, stable, and is an enzyme with a truncated C-terminal hemopexin domain.
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