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ABE244

Anti-Monomethyl-Histon H3-Antikörper (Lys36)

from rabbit, purified by affinity chromatography

Synonym(e):

Histone H3 (monomethyl Lys36), H3K36me, H3 histone family, member T, Histone 3, H3, Histone cluster 3, H3

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Über diesen Artikel

UNSPSC Code:
12352203
NACRES:
NA.41
eCl@ss:
32160702
Clone:
polyclonal
Species reactivity:
mouse, human, rat
Application:
DB, IP, WB
Citations:
-


biological source

rabbit

Quality Segment

antibody form

affinity isolated antibody

antibody product type

primary antibodies

clone

polyclonal

purified by

affinity chromatography

species reactivity

mouse, human, rat

technique(s)

dot blot: suitable, immunoprecipitation (IP): suitable, western blot: suitable

NCBI accession no.

UniProt accession no.

shipped in

wet ice

target post-translational modification

monomethylation (Lys36)

Gene Information

human ... HIST1H3F(8968)

General description

Histon H3 ist eines von vier Histonen, die eine oktamere Kernstuktur bilden, die zum Packen von DNA in Nukleosome, die grundlegendste Chromatin-Anordnung, erforderlich ist. Histone durchlaufen eine Reihe von posttranslationalen Modifikationen (PTM) an ihren N- und C-terminalen Enden, welche die Chromatin-Struktur und -Stabilität verändern sowie DNA-Reparatur und Genexpression beeinflussen können. Histon H3 durchläuft eine Methylierung seiner Lysin- und Arginin-Reste mit verschiedenen biologischen Ergebnissen. Der Lysin 36-Rest durchläuft eine Mono-, Di- oder Trimethylierung, die von einem von vielen Methyltransferase-Enzymen (SET2, NSD1, NSD2, NSD3, ASH1, SMYD2, SETMAR, KMT3A und SETD3) durchgeführt werden kann. Mehrere Studien zeigten, dass methylierte Lysin 36-Reste die Rpd3S-vermittelte Deacetylierung anderer Histone fördern, was zur Genaktivierung führt.
~17 kDa gemessen

Immunogen

Epitop: Monomethylierte Lys36
KLH-konjugiertes lineares Peptid, das dem N-Terminus von humanem Histon H3, das an Lys36 monomethyliert ist, entspricht.

Application

Analyse mittels Immunpräzipitation: 10 µg einer repräsentativen Charge immunpräzipitierten Monomethyl-Histon H3 (Lys36) aus HeLa-Säureextrakt.

Dot-Blot-Spezifizitätsanalyse: Unmodifizierte und verschiedene modifizierte Histonpeptide (siehe Tabelle) wurden mit Anti-Monomethyl-Histon H3 (Lys36) (0,5 µg/ml) untersucht.
Anti-Monomethyl-Histon H3(Lys36)-Antikörper ist ein polyklonaler Kaninchen-Antikörper für den Nachweis von an Lysin 36 monomethyliertem Histon H3. Dieser aufgereinigte polyklonale Antikörper, der auch als Anti-H3K36me1 bekannt ist, hat eine durch Dot Blot (DB) bestätigte Spezifizität und wurde zur Verwendung in WB und IP validiert.
Forschungskategorie
Epigenetik & Zellkernfunktion
Forschungsunterkategorie
Histone

Biochem/physiol Actions

Dieser Antikörper erkennt den N-Terminus von Histon H3, das an Lys36 monomethyliert ist.

Physical form

Affinitätsgereinigt
Aufgereinigter polyklonaler Kaninchenantikörper in Puffer mit 0,1 mol/l Tris-Glycin (pH-Wert 7,4), 150 mmol/l NaCl mit 0,05 % Natriumazid.

Preparation Note

Bei 2–8 °C ab Empfangsdatum 1 Jahr haltbar.

Analysis Note

Kontrolle
HeLa-Säureextrakt und verschiedene rekombinante Histon-Proteine
Mittels Western Blot an HeLa-Säureextrakt und verschiedenen rekombinanten Histonproteinen beurteilt.

Western-Blot-Analyse: 0,05 µg/ml dieses Antikörpers wies Monomethyl-Histon H3 (Lys36) in 10 µg HeLa-Säureextrakt nach.

Other Notes

Konzentration: Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Analysenzertifikat.

Disclaimer

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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affinity isolated antibody

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rabbit

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rabbit

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rabbit

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rabbit

technique(s)

dot blot: suitable, western blot: suitable, immunoprecipitation (IP): suitable

technique(s)

ChIP: suitable (ChIP-seq), dot blot: suitable, immunocytochemistry: suitable, western blot: suitable

technique(s)

ChIP: suitable (ChIP-seq), dot blot: suitable, immunocytochemistry: suitable, western blot: suitable

technique(s)

dot blot: suitable, immunocytochemistry: suitable, inhibition assay: suitable (peptide), western blot: suitable

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human ... HIST1H3F(8968)

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Cancer is a complex disease manifestation. At its core, it remains a disease of abnormal cellular proliferation and inappropriate gene expression. In the early days, carcinogenesis was viewed simply as resulting from a collection of genetic mutations that altered the gene expression of key oncogenic genes or tumor suppressor genes leading to uncontrolled growth and disease (Virani, S et al 2012). Today, however, research is showing that carcinogenesis results from the successive accumulation of heritable genetic and epigenetic changes. Moreover, the success in how we predict, treat and overcome cancer will likely involve not only understanding the consequences of direct genetic changes that can cause cancer, but also how the epigenetic and environmental changes cause cancer (Johnson C et al 2015; Waldmann T et al 2013). Epigenetics is the study of heritable gene expression as it relates to changes in DNA structure that are not tied to changes in DNA sequence but, instead, are tied to how the nucleic acid material is read or processed via the myriad of protein-protein, protein-nucleic acid, and nucleic acid-nucleic acid interactions that ultimately manifest themselves into a specific expression phenotype (Ngai SC et al 2012, Johnson C et al 2015). This review will discuss some of the principal aspects of epigenetic research and how they relate to our current understanding of carcinogenesis. Because epigenetics affects phenotype and changes in epigenetics are thought to be key to environmental adaptability and thus may in fact be reversed or manipulated, understanding the integration of experimental and epidemiologic science surrounding cancer and its many manifestations should lead to more effective cancer prognostics as well as treatments (Virani S et al 2012).






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