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M8945

Sigma-Aldrich

Matrix Metalloproteinase-9 human

recombinant, >90% (SDS-PAGE), buffered aqueous solution

Synonyme(s) :

95 kDa Gelatinase, Gelantinase-B, MMP-9

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About This Item

Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.32

Niveau de qualité

Pureté

>90% (SDS-PAGE)

Forme

buffered aqueous solution

Poids mol.

apparent mol wt ~93 kDa

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

human ... MMP9(4318)

Actions biochimiques/physiologiques

MMP-9 degrades the collagens that make up the extracellular matrix, which has a role in the control of angiogenesis.

Forme physique

Solution in Tris-HCl, pH 7.5, Calcium Chloride, Sodium Chloride, and Brij-35

Remarque sur l'analyse

The biological activity is measured by its ability to cleave a fluorogenic peptide substrate.

Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


Certificats d'analyse (COA)

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Gelatinase B
Collier, I.E., and Goldberg, G.I. et al.
Handbook of Proteolytic Enzymes, 1205-1210 (1998)
S Chandler et al.
Neuroscience letters, 201(3), 223-226 (1995-12-15)
Matrix metalloproteinases (MMPs) are a group of enzymes responsible for the degradation of interstitial connective tissue and basement membrane. The coding sequences for five of the human MMPs, viz. interstitial collagenase, 72 kDa gelatinase, stromelysin-1, matrilysin and 92 kDa gelatinase
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Marcelo Rodríguez-Piñón et al.
Anatomia, histologia, embryologia, 48(4), 306-314 (2019-03-25)
The tortuous nature of the ovine cervix restricts the transcervical passage of the cannula, and many studies have aimed to understand the endocrine mechanism of the remodelling of cervical tissue in adult ewe. However, little is known about the remodelling

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