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C1141

Z-Phe-Leu

Name: Z-Phe-Leu
Brand: SIGMA

≥98% (TLC), suitable for ligand binding assays

Sinónimos:

N-CBZ-Phe-Leu

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Acerca de este artículo

Fórmula empírica (notación de Hill):

C₂₃H₂₈N₂O₅

Número CAS:

4313-73-9

Peso molecular:

412.48

UNSPSC Code:

12352209

PubChem Substance ID:

24892360

NACRES:

NA.26

MDL number:

MFCD00038301

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Propiedades

Nombre del producto

Z-Phe-Leu,

assay

≥98% (TLC)

Quality Level

200

form

powder

technique(s)

ligand binding assay: suitable

color

white

storage temp.

−20°C

SMILES string

CC(C)CC(NC(=O)C(Cc1ccccc1)NC(=O)OCc2ccccc2)C(O)=O

InChI

1S/C23H28N2O5/c1-16(2)13-20(22(27)28)24-21(26)19(14-17-9-5-3-6-10-17)25-23(29)30-15-18-11-7-4-8-12-18/h3-12,16,19-20H,13-15H2,1-2H3,(H,24,26)(H,25,29)(H,27,28)

InChI key

IBOXOGVHBFUSFH-UHFFFAOYSA-N

Descripción

Biochem/physiol Actions

N-CBZ-Phe-Leu (Z-phe-Ieu) (CBZ-phenylalanylleucine) is an N-terminal protected Cbz-dipeptide substrate used to differentiate, characterize and kinetically analyze various carboxypeptidase(s).

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Este artículo	L2752	C3647	E5008
Sigma-Aldrich C1141 Z-Phe-Leu	Sigma-Aldrich L2752 Leu-Leu	Sigma-Aldrich C3647 Z-L-Lys-SBzl hydrochloride	Sigma-Aldrich E5008 [D-Ala²]-Leucine enkephalin
form powder	form powder	form powder	form powder
assay ≥98% (TLC)	assay >98% (TLC)	assay ≥98% (TLC)	assay ≥97% (HPLC)
technique(s) ligand binding assay: suitable	technique(s) ligand binding assay: suitable	technique(s) ligand binding assay: suitable	technique(s) ligand binding assay: suitable
storage temp. −20°C	storage temp. −20°C	storage temp. −20°C	storage temp. −20°C
Quality Level 200	Quality Level 200	Quality Level 200	Quality Level 200
color white	color white to off-white	color white	color white

Clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Purification and characterization of a carboxypeptidase from squid hepatopancreas (Illex illecebrosus).

R Raksakulthai et al.

Journal of agricultural and food chemistry, 49(10), 5019-5030 (2001-10-16)

The hepatopancreas of squid (Illex illecebrosus) extract contains a wide range of carboxypeptidase (CP) activities based on hydrolysis of N-CBZ-dipeptide substrates. SDS-PAGE zymograms with N-CBZ-Phe-Leu substrate revealed three activity zones (CP-I, 23 kDa; CP-II, 29 kDa; CP-III, 42 kDa). CP-I

Characterization of a bifunctional aminoacylase/carboxypeptidase from radioresistant bacterium Deinococcus radiodurans R1.

Long-Liu Lin et al.

Journal of biotechnology, 128(2), 322-334 (2006-11-30)

The gene encoding a Deinococcus radiodurans R1 bifunctional aminoacylase/carboxypeptidase (DR_ACY/CP) was amplified by polymerase chain reaction and cloned into pQE-30 to generate pQE-DRAC. The cloned gene consists of an open reading frame of 1197 bp encoding a protein with a

Cathepsin A-like activity is possibly the main acidic carboxypeptidase in human platelets.

H Ostrowska

Platelets, 8(5), 355-360 (2006-06-24)

Human platelets were investigated for activity of the acidic carboxypeptidases: cathepsin A, lysosomal carboxypeptidase B and prolyl-carboxypeptidase. It was found that the main acidic carboxypeptidase in human platelets had cathepsin A activity. No activity of lysosomal carboxypeptidase B and prolyl-carboxypeptidase

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SKU	GTIN
C1141-1G	04061826682081

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