Saltar al contenido
Merck
Todas las fotos(1)

Documentos

E9762

Sigma-Aldrich

Endoglycosidase F1

recombinant, expressed in E. coli, ≥16 U/mg, buffered aqueous solution

Sinónimos:

Endoglycosidase F1, Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia meningoseptica

Iniciar sesiónpara Ver la Fijación de precios por contrato y de la organización
Todas las fotos(1)

About This Item

Comisión internacional de enzimas:
3.2.1.96 (BRENDA, IUBMB)
Número MDL:
MFCD00146843
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32

recombinante

expressed in E. coli

Nivel de calidad

200

conjugado

(N-linked)

formulario

buffered aqueous solution

actividad específica

≥16 U/mg

mol peso

32 kDa

Condiciones de envío

wet ice

temp. de almacenamiento

2-8°C

¿Está buscando productos similares? Visita Guía de comparación de productos

Descripción general

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola is a glycan specific enzyme.

Aplicación

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola has been used to remove binding of human hemochromatosis protein (HFE) to cation independent mannose-6-phosphate receptor (CI-MPR) and to glycosylate fucosylated N-glycopeptides.
Cleaves asparagine-linked or free oligomannose and hybrid, but not complex, oligosaccharides.

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola plays an important role in cleavage of glycan structures from the protein by cleaving between the two N-acetylglucosamine residues of the chitobiose core. It mediates high mannose and hybrid oligosaccharides cleavage.

Envase

Supplied with 5× Reaction Buffer, 250 mM NaH2PO4, pH 5.5.

Definición de unidad

One unit will release N-linked oligosaccharides from 1 μmole of denatured Ribonuclease B in 1 minute at 37 °C, pH 5.5.

Forma física

Aseptically filled solution in 20 mM Tris-HCl pH 7.5

Código de clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

Certificados de análisis (COA)

Busque Certificados de análisis (COA) introduciendo el número de lote del producto. Los números de lote se encuentran en la etiqueta del producto después de las palabras «Lot» o «Batch»

¿Ya tiene este producto?

Encuentre la documentación para los productos que ha comprado recientemente en la Biblioteca de documentos.

Visite la Librería de documentos

Receptor activity-modifying protein 1 determines the species selectivity of non-peptide CGRP receptor antagonists
Mallee JJ, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 277, 14294-14298 (2002)
EndoS2 is a unique and conserved enzyme of serotype M49 group A Streptococcus that hydrolyses N-linked glycans on IgG and alpha-acid glycoprotein
Jonathan S, et al.
BioChemistry: An Indian Journal, 455, 107-118 (2013)
Quantitative analysis of core fucosylation of serum proteins in liver diseases by LC-MS-MRM
Ma J, et al.
Journal of proteomics, 189, 67-74 (2018)
In vitro binding of HFE to the cation-independent mannose-6 phosphate receptor
Schimanski LM, et al.
Blood Cells, Molecules and Diseases, 43(2), 180-193 (2009)
John E Schiel et al.
Journal of mass spectrometry : JMS, 46(7), 649-657 (2011-06-28)
The current project describes the chemoenzymatic modification of bovine ribonuclease B (RNase B) to contain a single glycosylation site with a known glycan. A reactive disaccharide oxazoline derivative was synthesized and stereospecifically added to deglycosylated RNase B through endo-β-N-acetylglucosaminidase M
Ver todos los artículos relacionados

Artículos

Strategies for Deglycosylating N-Linked Glycans

Explore strategies for releasing N-linked glycans with PNGase F, PNGase A & native & sequential deglycosylation with endoglycosidases & exoglycosidases.

Nuestro equipo de científicos tiene experiencia en todas las áreas de investigación: Ciencias de la vida, Ciencia de los materiales, Síntesis química, Cromatografía, Analítica y muchas otras.

Póngase en contacto con el Servicio técnico