Accéder au contenu
Merck

Passer à

C4428

Cathepsine G from human leukocytes

lyophilized powder, ≥60 units/mg protein (Bradford)

Se connecter pour consulter les tarifs organisationnels et contractuels.

Sélectionner une taille de conditionnement

Changer de vue
À vous/RéférenceDisponibilitéPrix
0.25 unit

Date d'expédition estimée le26 mai 2026DeSt QuentinFallavier

279,00 €

A propos de cet article

Numéro CAS:
Numéro CE :
UNSPSC Code:
12352200
NACRES:
NA.32
MDL number:
Specific activity:
≥60 units/mg protein (Bradford)
Biological source:
human leucocytes

279,00 €


Date d'expédition estimée le26 mai 2026Détails


Demander une commande groupée
Service technique
Besoin d'aide ? Notre équipe de scientifiques expérimentés est là pour vous.
Laissez-nous vous aider


biological source

human leucocytes

Quality Segment

form

lyophilized powder

specific activity

≥60 units/mg protein (Bradford)

mol wt

23-30 kDa

UniProt accession no.

shipped in

dry ice

storage temp.

−20°C

Gene Information

human ... CTSG(1511)

General description

La cathepsine G issue de leucocytes humains est une protéase neutre sécrétée par les granulocytes neutrophiles. Elle appartient à la famille des protéases à sérine. La cathepsine G est une glycoprotéine contenant 1 % de glucides. Son gène se trouve sur le chromosome 14q12 de l′homme.

Application

La cathepsine G issue de leucocytes humains a été utilisée pour déterminer la sensibilité à la protéase. Elle a également été utilisée pour la stimulation et la coloration de cellules dendritiques et de macrophages.

Biochem/physiol Actions

La cathepsine G possède une activité pro-apoptotique et peut activer les caspases in vitro.
La cathepsine G issue de leucocytes humains dégrade diverses protéines, dont l′élastine, le collagène, le fibrinogène et les immunoglobines. Elle peut être impliquée dans le catabolisme musculaire. La cathepsine G participe à l′activation ou à l′inactivation d′hormones protéiques et à l′inactivation des inhibiteurs de protéinases plasmatiques. Elle modifie le cytosquelette, augmente la perméabilité des cellules endothéliales vasculaires et la chimiotaxie des cellules inflammatoires. La cathepsine G a été associée à l′auto-immunité et au cancer. Elle a une activité de type chymotrypsine et trypsine. La cathepsine G module les fonctions effectrices des neutrophiles.

Physical form

Lyophilisé dans de l′acétate de pyridinium à 0,5 M, pH 5,3.

Other Notes

Une unité libère une nanomole de p-nitroaniline par seconde à partir de N-succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe p-nitroanilide à pH 7,5 et à 37 °C.

Comparer avec des articles similaires

Voir la comparaison complète

Montrer les différences

1 of 1

Cet article
219373C6854C8571
biological source

human leucocytes

biological source

human neutrophils

biological source

human liver

biological source

human liver

specific activity

≥60 units/mg protein (Bradford)

specific activity

≥2 units/mg protein

specific activity

≥0.5 units/mg protein

specific activity

≥200 units/mg protein (One unit is defined as the amount of enzyme that hydrolyzes 1 μmol of Z-Arg-Arg-beta-naphthylamide per minute at 40 °C, using 100 mM Na/K phosphate, pH 6.0, with 1.33 mM EDTA and 2 mM DTT as the activation buffer.)

Gene Information

human ... CTSG(1511)

Gene Information

human ... CTSG(1511)

Gene Information

human ... CTSL1(1514)

Gene Information

human ... CTSB(1508)

form

lyophilized powder

form

lyophilized solid (Salt-free)

form

solution

form

buffered aqueous solution

shipped in

dry ice

shipped in

ambient

shipped in

dry ice

shipped in

dry ice

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

−70°C


Classe de stockage

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable



Faites votre choix parmi les versions les plus récentes :

Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number

It looks like we've run into a problem, but you can still download Certificates of Analysis from our Documents section.

Si vous avez besoin d'assistance, veuillez contacter Service Clients

Déjà en possession de ce produit ?

Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.

Consulter la Bibliothèque de documents



Questions

Évaluations

Aucune valeur de notation

Filtres actifs