Dissociation de tissus

Collagénases

La collagénase clive les liaisons peptidiques du collagène endogène à triple hélice. En raison de sa capacité unique à hydrolyser le collagène natif, elle est largement utilisée pour l'isolement de cellules de tissus animaux. Les collagénases sont présentes dans divers micro-organismes ainsi que dans de nombreuses cellules animales différentes. La collagénase la plus puissante est la collagénase "brute" sécrétée par la bactérie anaérobie Clostridium histolyticum. Les collagénases de C. histolyticum ont un poids moléculaire de 68 000 Da à 125 000 Da et sont des métalloprotéinases qui ont besoin de zinc et de calcium. Nos collagénases purifiées ne présentent que des traces d'activité caséinase (protéolytique) ou clostripaïne. En outre, notre collagénase convient aux conditions de culture avec ou sans sérum et est suffisamment douce pour donner lieu à une forte viabilité cellulaire. La collagénase de type VII purifiée est également proposée en version testée pour la culture cellulaire et en version stérilisée par filtration. Pour de plus amples informations, nous vous invitons à consulter les caractéristiques techniques de nos enzymes collagénase, Dispase^® et Liberase^®.

Enzymes Liberase^® et collagénases de Roche

Découvrez également notre gamme d'enzymes Liberase^® et collagénases de Roche, très bien caractérisées. Les collagénases de Roche peuvent être utilisées avec de nombreux types de cellules différents, tandis que nos enzymes Liberase^® utilisent une combinaison de collagénase I et II et de Dispase^® ou de thermolysine pour s'adapter à une multitude de types de tissus. Chaque enzyme de dissociation tissulaire de Roche est formulée pour présenter une excellente activité enzymatique et une homogénéité inter-lot pour vous aider à réaliser votre prochaine avancée scientifique. 

Trypsine

La trypsine est une protéase à sérine couramment utilisée pour le détachement des lignées cellulaires adhérentes et la dissociation des tissus. Les préparations de trypsine brute se montrent généralement plus efficaces pour ces deux applications. Les cellules cultivées sont le plus souvent détachées du substrat de culture par traitement avec de la trypsine ou des solutions de trypsine/EDTA. La concentration de trypsine peut aller de 0,025 % à 0,5 %. Cependant, une incubation des cellules avec une trop forte concentration de trypsine pendant trop longtemps endommagera les membranes cellulaires et détruira les cellules. Pour la dissociation des tissus, la trypsine est utilisée seule ou en complément d'autres enzymes. Pour toute information complémentaire, nous vous invitons à consulter les caractéristiques techniques de nos trypsines.

Autres enzymes de dissociation tissulaire et de détachement cellulaire

Notre gamme complète contient une grande diversité d'enzymes de dissociation tissulaire pour vos besoins spécifiques de culture cellulaire ou de dissociation des tissus. Par exemple, l'hyaluronidase est généralement utilisée en complément des protéases pour la dissociation des tissus. Elle catalyse l'hydrolyse aléatoire des liaisons 1,4-b-D-glycosidiques entre la N-acétylgalactosamine ou le sulfate de N-acétylgalactosamine et l'acide glucuronique dans l'acide hyaluronique, la chondroïtine, les 4 et 6-sulfates de chondroïtine et le dermatane. Diverses nucléases telles que la désoxyribonucléase (DNase) et la ribonucléase (RNase) permettent de réduire la viscosité due à la libération d'acides nucléiques par les cellules endommagées lors de la récolte. La papaïne est une sulfhydryl protéase relativement non spécifique dérivée du suc de papayer. La papaïne est utilisée seule ou en complément d'autres protéases telles comme la collagénase. Pour de plus amples informations, nous vous invitons à consulter nos ressources techniques et à découvrir nos enzymes pour trouver la solution à vos besoins de dissociation de tissus et de détachement de cellules.