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B5397

Sigma-Aldrich

[Tyr4]-Bombesin

≥97% (HPLC), suitable for ligand binding assays

Synonyme(s) :

pGlu-Gln-Arg-Tyr-Gly-Asn-Gln-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu-Met-NH2

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C74H108N24O19S
Numéro CAS:
67338-70-9
Poids moléculaire :
1669.86
Numéro MDL:
MFCD00167516
Code UNSPSC :
12352209
ID de substance PubChem :
329773256
Nomenclature NACRES :
NA.26

product name

[Tyr4]-Bombesin, ≥97% (HPLC)

Niveau de qualité

200

Pureté

≥97% (HPLC)

Forme

powder

Technique(s)

ligand binding assay: suitable

Couleur

white

Numéro d'accès UniProt

P07492

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

CSCC[C@H](NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](Cc1c[nH]cn1)NC(=O)CNC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](Cc2c[nH]c3ccccc23)NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)[C@H](CC(N)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@H](Cc4ccc(O)cc4)NC(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)[C@@H]5CCC(=O)N5)C(C)C)C(N)=O

InChI

1S/C74H108N24O19S/c1-36(2)26-50(70(114)91-45(62(78)106)23-25-118-6)95-71(115)53(29-41-32-81-35-86-41)89-60(105)34-85-73(117)61(37(3)4)98-63(107)38(5)87-69(113)52(28-40-31-83-44-11-8-7-10-43(40)44)97-68(112)49(18-21-56(76)101)94-72(116)54(30-57(77)102)90-59(104)33-84-64(108)51(27-39-13-15-42(99)16-14-39)96-65(109)46(12-9-24-82-74(79)80)92-67(111)48(17-20-55(75)100)93-66(110)47-19-22-58(103)88-47/h7-8,10-11,13-16,31-32,35-38,45-54,61,83,99H,9,12,17-30,33-34H2,1-6H3,(H2,75,100)(H2,76,101)(H2,77,102)(H2,78,106)(H,81,86)(H,84,108)(H,85,117)(H,87,113)(H,88,103)(H,89,105)(H,90,104)(H,91,114)(H,92,111)(H,93,110)(H,94,116)(H,95,115)(H,96,109)(H,97,112)(H,98,107)(H4,79,80,82)/t38-,45-,46-,47-,48-,49-,50-,51-,52-,53-,54-,61-/m0/s1

Clé InChI

QORXQELQSJVKIL-XLSKZGPMSA-N

Informations sur le gène

human ... GRP(2922)

Amino Acid Sequence

Glp-Gln-Arg-Tyr-Gly-Asn-Gln-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu-Met-NH2

Actions biochimiques/physiologiques

[Lys3]-Bombesin and [Tyr4]-Bombesin are Bombesin analogues used to differentiate and study the bombesin receptors BBR1, BBR2 and BBR3 and the homologue receptors, gastrin-releasing peptide (GRP) receptor (GRPR).

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificats d'analyse (COA)

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S R Preston et al.
British journal of cancer, 71(5), 1087-1089 (1995-05-01)
Human colorectal cancer tissue and matched uninvolved mucosa from 21 patients were examined by radioligand displacement for the presence of binding sites for bombesin-like peptides. Five cancers, but no uninvolved mucosa, expressed high-affinity, low-capacity bombesin binding sites (Kd = 6.53
R M Kris et al.
The Journal of biological chemistry, 262(23), 11215-11220 (1987-08-15)
The bombesin receptor present on the surface of murine and human cells was identified using 125I-labeled gastrin-releasing peptide as a probe, the cross-linking agent disuccinimidyl suberate, and sodium dodecyl sulfate gels. A clone of NIH-3T3 cells which possesses approximately 80,000
J L Scemama et al.
Regulatory peptides, 13(2), 125-132 (1986-01-01)
The binding of bombesin to its receptors on normal human pancreatic membranes was investigated using high specific activity, radioiodinated bombesin ([125I]-Tyr4-bombesin), prepared by an oxidative method with chloramine-T. Binding was specific, temperature-dependent, saturable, reversible and linearly related to membranes protein
C Tang et al.
British journal of cancer, 75(10), 1467-1473 (1997-01-01)
Gut hormones that modulate the growth of normal pancreas may also modulate the growth of cancers originating from pancreas. This study visualized and compared the receptors for cholecystokinin (CCK), bombesin (BBS), secretin and vasoactive intestinal peptide (VIP) in tumour-free tissue
G Halmos et al.
Cancer letters, 85(1), 111-118 (1994-09-30)
Binding of the radiolabeled bombesin analog [125I-Tyr4]bombesin to crude cell membranes of MKN45 human gastric cancer grown in nude mice was investigated in vitro. Scatchard analyses of multipoint binding data, performed by complete displacement method demonstrated the presence of two
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