Ugrás a tartalomra
Merck

P1431

Sigma-Aldrich

Calmodulin from bovine testes

BioUltra, ≥98% (SDS-PAGE), lyophilized powder, essentially salt free

Szinonimák:

CaM, Phosphodiesterase 3′:5′-cyclic nucleotide activator

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez

Méret kiválasztása

0.2 MG
49 200,00 Ft
0.5 MG
80 100,00 Ft
1 MG
156 000,00 Ft
2 MG
268 000,00 Ft

49 200,00 Ft


Az elérhetőséggel kapcsolatos kérdésekkel kérjük, forduljon Vevőszolgálatunkhoz.

Megrendelés igénylése nagy tételben

Méret kiválasztása

Nézet módosítása
0.2 MG
49 200,00 Ft
0.5 MG
80 100,00 Ft
1 MG
156 000,00 Ft
2 MG
268 000,00 Ft

About This Item

CAS-szám:
MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352202
NACRES:
NA.61

49 200,00 Ft


Az elérhetőséggel kapcsolatos kérdésekkel kérjük, forduljon Vevőszolgálatunkhoz.

Megrendelés igénylése nagy tételben

biológiai forrás

bovine testis

Minőségi szint

termékcsalád

BioUltra

Teszt

≥98% (SDS-PAGE)

Forma

lyophilized powder

molekulatömeg

16.79 kDa

tárolási körülmény

(Keep container tightly closed in a dry and well-ventilated place)

technika/technikák

ligand binding assay: suitable

szennyeződések

salt, essentially free

UniProt elérési szám

alkalmazás(ok)

cell analysis

tárolási hőmérséklet

−20°C

Géninformáció

Looking for similar products? Látogasson el ide Útmutató a termékösszehasonlításhoz

Általános leírás

Research area: Cell Signaling

Calmodulin (CaM) is a Ca2+-sensor protein containing four EF-hand motifs that bind to four Ca2+ ions.[1] It is found ubiquitously in all eukaryotes.[2]

Alkalmazás

Calmodulin from bovine testes has been used:

  • as a component of the reaction mixture in PhosphoSens assay to measure Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II α (CaMKIIα) substrate phosphorylation[3]
  • to generate standard curve for the determination of in situ calmodulin concentration in tissues[4]
  • as a ligand in radio-ligand binding for studying calmodulin affinity[5]

Biokémiai/fiziológiai hatások

Ca2+ binding protein that is required for activation of cyclic nucleotide-dependent phosphodiesterase. It is also a cofactor/activator of nitric oxide synthase, calcineurin, and many kinases including ATPase, myosin light chain kinase, and CAM kinase I, II, and III. It mediates ryanodine receptor activation by cyclic ADP ribose and is involved in intracellular Ca2+ homeostasis.
Calmodulin (CaM) aids in the Ca2+ signal transduction pathway in higher plants and animals. Ca2+ binding is required for CaM activation. Upon activation, CaM binds and activates numerous target proteins involved in a variety of cellular processes including regulation of plant metabolism, phytohormone signaling, ion transport, protein folding, protein phosphorylation and dephosphorylation[1], cell motility, exocytosis, and cytoskeletal assembly. In neurons, calcium-activated CaM helps in the regulation of glutamate receptors, modulation of proteins in signaling pathways, and regulation of voltage-gated calcium channels (VGCCs) activity.[2]

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Egyéni védőeszköz

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Válasszon a legfrissebb verziók közül:

Analitikai tanúsítványok (COA)

Lot/Batch Number

Nem találja a megfelelő verziót?

Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

The diversity of calcium sensor proteins in the regulation of neuronal function
McCue HV, et al.
Cold Spring Harbor Perspectives in Biology, 2(8) (2010)
Nane Griem-Krey et al.
Biomedicine & pharmacotherapy = Biomedecine & pharmacotherapie, 156, 113895-113895 (2022-10-25)
Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II alpha (CaMKIIα) is a potential target for acute neuroprotection due to its key role in physiological and pathological glutamate signaling. The hub domain organizes the CaMKII holoenzyme into large oligomers, and additional functional effects on holoenzyme
E J McConnell et al.
Circulation research, 86(2), 191-197 (2000-02-10)
Plasma membrane (Ca(2+)+Mg(2+))-ATPase and Ca(2+) transport activities, best characterized in human erythrocytes, are stimulated by calmodulin and thought to play a crucial role in the termination of cellular Ca(2+) signaling in all cells. In plasma membranes isolated from cultured porcine
Arkadiusz Miazek et al.
Scientific reports, 11(1), 7312-7312 (2021-04-02)
The neuronal membrane-associated periodic spectrin skeleton (MPS) contributes to neuronal development, remodeling, and organization. Post-translational modifications impinge on spectrin, the major component of the MPS, but their role remains poorly understood. One modification targeting spectrin is cleavage by calpains, a
comparative proteomics illustrates the molecular mechanism of potato (Solanum tuberosum L.) tuberization inhibited by exogenous gibberellins in vitro
Cheng L, et al.
Physiologia Plantarum, 163, 103-123 (2018)

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással