A fibronektin (FN) egy multifunkcionális, extracelluláris mátrix glikoprotein, amely két közel azonos, 220 kDa molekulatömegű, diszulfidkötésű polipeptidből áll. A sejtes fibronectin szerkezetileg és antigénügyileg hasonló a plazmából származó hidegoldhatatlan globulinhoz, ezért a poliklonális antitestek mindkét formával szemben általában keresztreagálnak. A fibronectin molekula gondos elemzése azt jelzi, hogy több funkcionálisan és szerkezetileg különböző domént tartalmaz, amelyek kötődhetnek sejtfelszínekhez, kollagénhez, fibrinogénhez vagy fibrinhez, komplementhez, glikozaminoglikánokhoz, proteoglikánokhoz és heparinhoz. Számos tanulmány kimutatta, hogy a fibronektin fokozhatja a sejtek adhézióját és terjedését, és befolyásolhatja a sejtvándorlás útvonalait mind in vivo mind tenyészetben. Továbbá kimutatták, hogy rosszindulatú átalakuláskor sok sejt elveszíti a felszínen megkötött fibronektin nagy részét. Kimutatták, hogy a fibronektin szerepet játszik a sejtmorfológiában, a citoszkeletális szerveződésben, a fagocitózisban, a vérzéscsillapításban, az embrionális differenciálódásban és a sebgyógyításban is. A fibronektint a legkülönbözőbb epiteliális és mesenchymális sejtek termelik in vitro beleértve: fibroblasztok, kondrociták, myoblasztok, Schwann-sejtek, makrofágok, hepatociták és bélhámsejtek. A sejtes fibronectin számos szövetben jelen van, többek között a lépben, nyirokcsomóban, mandulában, érfalakban, májban, vesében, izomban, bőrben, agyban és perifériás idegekben. Megtalálható az alapmembránokban és a laza kötőszöveti strómában. Jelen van a vérlemezkék α-granulátumaiban is, és aktiválódás után a vérlemezkék felszínén expresszálódik.
A fibronektin (FN) egy multifunkcionális, extracelluláris mátrix glikoprotein, amely két közel azonos, 220 kDa molekulatömegű, diszulfidkötésű polipeptidből áll.
Fibronectinek
.Az olvasás folytatásához jelentkezzen be vagy hozzon létre egy felhasználói fiókot.
Még nem rendelkezik fiókkal?