Ugrás a tartalomra
Merck

SML1135

Sigma-Aldrich

MG-132(R)

≥95% (HPLC)

Szinonimák:

Z-L-Leu-D-Leu-L-Leu-al

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

Tapasztalati képlet (Hill-képlet):
C26H41N3O5
CAS-szám:
Molekulatömeg:
475.62
MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352200
PubChem Substance ID:
NACRES:
NA.32

termékcsalád

SAFC Hitech®

Minőségi szint

Teszt

≥95% (HPLC)

form

powder

oldhatóság

DMSO: soluble

tárolási hőmérséklet

−20°C

SMILES string

O=C(N[C@H](CC(C)C)C(N[C@H](C=O)CC(C)C)=O)[C@H](CC(C)C)NC(OCC1=CC=CC=C1)=O

InChI

1S/C26H41N3O5/c1-17(2)12-21(15-30)27-24(31)22(13-18(3)4)28-25(32)23(14-19(5)6)29-26(33)34-16-20-10-8-7-9-11-20/h7-11,15,17-19,21-23H,12-14,16H2,1-6H3,(H,27,31)(H,28,32)(H,29,33)/t21-,22+,23-/m0/s1

Nemzetközi kémiai azonosító kulcs

TZYWCYJVHRLUCT-ZRBLBEILSA-N

Géninformáció

Biokémiai/fiziológiai hatások

MG-132(R) is a potent, membrane-permeable proteasome inhibitor. It induces neurite outgrowth in PC12 cells at 10 M. MG-132(R) blocks cleavage of poly(ADP-ribose) polymerase and apoptosis in thymocytes. However, MG-132(R) also activates c-Jun N-terminal protein kinase (JNK-1), which initiates apoptosis in response to cell stress. Proteasome inhibition induces accumulation of heat shock protein mRNA, activation of heat-shock proteins, and enhanced thermotolerance in various cell types.

Jogi információk

SAFC Hitech is a registered trademark of Sigma-Aldrich Co. LLC

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable


Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Xueyan Zhao et al.
Developmental and comparative immunology, 106, 103632-103632 (2020-01-29)
Tightly regulation of NF-κB signaling is essential to innate and adaptive immune responses, but its regulatory mechanism remains unclear in various organisms, especially teleost fish. In this study, we reported that IRF3 attenuates the inhibitory effect of IκBα on NF-κB
Shashipavan Chillappagari et al.
Journal of cystic fibrosis : official journal of the European Cystic Fibrosis Society, 20(1), 140-148 (2020-06-15)
The stress-regulated enzyme hemeoxygenase-1 (HO-1) contributes to the cell response towards inflammation and oxidative stress. We previously reported on curtailed HO-1 expression in cystic fibrosis (CF) bronchial epithelial (CFBE41o-) cells and CF-mice, but the molecular mechanisms for this are not
Mafalda Santos et al.
Frontiers in molecular biosciences, 9, 809985-809985 (2022-05-20)
Serine tRNAs (tRNASer) are frequently overexpressed in tumors and associated with poor prognosis and increased risk of recurrence in breast cancer. Impairment of tRNA biogenesis and abundance also impacts proteome homeostasis, and activates protein quality control systems. Herein, we aimed
Corinna Wentzel et al.
Nature communications, 9(1), 267-267 (2018-01-20)
Here we explore the relationship between presynaptic homeostatic plasticity and proteasome function at the Drosophila neuromuscular junction. First, we demonstrate that the induction of homeostatic plasticity is blocked after presynaptic proteasome perturbation. Proteasome inhibition potentiates release under baseline conditions but
The effect of MG132, a proteasome inhibitor on HeLa cells in relation to cell growth, reactive oxygen species and GSH.
Han YH
Oncology Reports, 22(1), 215-221 (2009)

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással