This product is essentially salt-free and does not contain EDTA. Trypsin preparations that do include EDTA are typically in solution form and clearly labeled as containing this chelator.
T9935
Trypsine from bovine pancreas
essentially salt-free, lyophilized powder, ≥9,000 BAEE units/mg protein, BioReagent, suitable for cell culture
Synonyme(s) :
Serine Protease 1
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| Conditionnement | Référence | Disponibilité | Prix |
|---|
A propos de cet article
Numéro CAS:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-650-8
MDL number:
Specific activity:
≥9,000 BAEE units/mg protein
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Service technique
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BioReagent
Quality Level
form
essentially salt-free, lyophilized powder
specific activity
≥9,000 BAEE units/mg protein
mol wt
23.8 kDa
composition
protein, ≥80%
technique(s)
cell culture | mammalian: suitable
solubility
hydrochloric acid: soluble 1 mM
storage temp.
−20°C
Application
Pour la digestion de peptides par la trypsine, utiliser un rapport trypsine/peptide d′environ 1/100 à 1/20. Ce produit est généralement utilisé pour détacher les cellules adhérentes d′une surface de culture. La concentration en trypsine nécessaire pour déloger les cellules de leur substrat dépend principalement du type de cellules et de l′ancienneté de la culture. La trypsine a également été utilisée pour remettre en suspension des cellules lors d′une culture cellulaire, en recherche protéomique pour la digestion de protéines et dans diverses digestions en gel. Parmi ses autres applications, on peut citer l′évaluation de la cristallisation par des techniques à base de membrane et la détermination du fait que les vitesses et les rendements de repliement des protéines peuvent être limités par la présence de pièges cinétiques.
La trypsine de pancréas de bovin a été utilisée dans la digestion enzymatique de cellules de nucleus pulposus (NP) lors de l′isolement de cellules de NP humaines. Elle a également été employée comme réactif d′ « immunopanning » pour la purification de cellules.
Biochem/physiol Actions
La trypsine clive les peptides du côté C-terminal des résidus de lysine et d′arginine. La vitesse d′hydrolyse de cette réaction diminue si l′un ou l′autre côté du site de clivage comporte un résidu acide, et l′hydrolyse est interrompue si un résidu de proline se trouve du côté carboxyle du site de clivage. L′activité trypsine est optimale à pH 7-9. La trypsine peut également cliver les liaisons ester et amide des dérivés synthétiques des acides aminés. De l′EDTA est ajouté aux solutions de trypsine pour servir d′agent chélateur, afin de neutraliser les ions calcium et magnésium qui dissimulent les liaisons peptidiques sur lesquelles la trypsine agit. L′élimination de ces ions augmente l′activité enzymatique.
Les inhibiteurs de protéase à sérine, notamment le DFP, la TLCK, l′APMSF, l′AEBSEF et l′aprotinine, inhibent la trypsine.
Les inhibiteurs de protéase à sérine, notamment le DFP, la TLCK, l′APMSF, l′AEBSEF et l′aprotinine, inhibent la trypsine.
Preparation Note
Ce produit est issu de pancréas provenant de Nouvelle-Zélande. Il est soluble dans du HCl 1 mM à 1 mg/ml.
Pour les applications impliquant de l′EDTA, il est recommandé de solubiliser la trypsine avec une solution saline tamponnée dépourvue d′ions Ca2+ ou Mg2+.
Pour les applications impliquant de l′EDTA, il est recommandé de solubiliser la trypsine avec une solution saline tamponnée dépourvue d′ions Ca2+ ou Mg2+.
Other Notes
La trypsine se compose d′un polypeptide à chaîne unique de 223 résidus acides aminés, produit par l′élimination de l′hexapeptide N-terminal présent sur le trypsinogène qui est clivé au niveau de la liaison peptidique Lys-Ile. La séquence d′acides aminés est réticulée par 6 ponts disulfure. Il s′agit de la forme native de la trypsine, la bêta-trypsine. La bêta-trypsine peut être autolysée, avec un clivage au niveau du résidu Lys-Ser, pour produire de l′alpha-trypsine. La trypsine fait partie de la famille des protéases à sérine.
Une unité de BAEE produit une A253 de 0,001 par minute à pH 7,6 et à 25 °C lorsque le BAEE est utilisé comme substrat.
Disclaimer
Les solutions dans du HCl 1 mM sont stables 1 an en aliquotes stockées à -20 °C. La présence de Ca2+ réduit également l′autolyse de la trypsine par elle-même et maintient sa stabilité en solution. La trypsine retient également la majeure partie de son activité dans l′urée 2,0 M, la guanidine HCl 2,0 M ou le SDS à 0,1 % (p/v).
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Cet article | |||
|---|---|---|---|
| specific activity ≥9,000 BAEE units/mg protein | specific activity ≥6,000 BAEE units/mg protein | specific activity ≥10,000 BAEE units/mg protein | specific activity 1,000-2,000 BAEE units/mg solid |
| technique(s) cell culture | mammalian: suitable | technique(s) - | technique(s) - | technique(s) cell culture | mammalian: suitable, single cell analysis: suitable |
| form essentially salt-free, lyophilized powder | form lyophilized powder | form essentially salt-free, lyophilized powder | form lyophilized powder |
| mol wt 23.8 kDa | mol wt 23.8 kDa | mol wt 23.8 kDa | mol wt 23.8 kDa |
| storage temp. −20°C | storage temp. −20°C | storage temp. −20°C | storage temp. −20°C |
| solubility hydrochloric acid: soluble 1 mM | solubility hydrochloric acid: soluble 1 mM, clear | solubility hydrochloric acid: soluble 1 mM | solubility - |
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signalword
Danger
hcodes
Hazard Classifications
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
target_organs
Respiratory system
Classe de stockage
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 1
ppe
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
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Numéro d'article de commerce international
| Référence | GTIN |
|---|---|
| T9935-50MG | 04061837397738 |
| T9935-100MG | 04061835559411 |
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Hi, I wonder if this product is EDTA-free?
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