E1250

Elastase aus Schweinepankreas

Type I, ≥4.0 units/mg protein

• Synonym(e): Pancreatopeptidase E
• CAS-Nummer: 39445-21-1
• EC-Nummer: 3.4.21.36 (BRENDA, IUBMB)
• EG-Nummer: 254-453-6
• MDL-Nummer: MFCD00130998
• UNSPSC-Code: 12352204
• NACRES: NA.54

Eigenschaften

• Biologische Quelle: Porcine pancreas
• Qualitätsniveau: 200
• Typ: Type I
• Form: suspension
• Spezifische Aktivität: ≥4.0 units/mg protein
• Mol-Gew.: 25.9 kDa
• Enthält: 0.1% thymol
• Konzentration: 0.5-15.0 mg/mL in water
• Fremdaktivität: trypsin ≤50 BAEE units/mg protein
• Lagertemp.: 2-8°C

Beschreibung

Anwendung

Das Enzym von Sigma wurde für die Entwicklung eines Elastase-perfundierten Tiermodells verwendet. Diese Studie ermittelte, ob eine Exposition gegenüber Tabak die Schwelle für eine Verletzung der Aorta, wie sie für die Entwicklung eines Bauchaortenaneurysmas (BAA) erforderlich ist, senkt.[1] Es wurde ebenfalls für die Isolierung von Typ-II-Pneumozyten aus menschlichem Lungengewebe verwendet.[2]

Elastase aus Schweinepankreas hat folgende Anwendungen:

• Induktion von Bauchaortenaneurysmen (BAA)
• Untersuchung der Auswirkungen von Indoleamin-2-3-dioxygenase-1 (IDO) bei Mäusen[3]
• Verdau von Aorten zur Isolierung von glatten Muskelzellen der Aorta[4]
• Positivkontrolle für den proteolytischen Verdau[5]

Elastase aus Schweinepankreas wurde in einer Studie zur Untersuchung des Designs, der Synthese und der Evaluierung biomimetischer Affinitätsliganden für Elastasen verwendet. Elastase aus Schweinepankreas wurde außerdem in einer Studie genutzt, mit der die Aufreinigung und teilweise Charakterisierung der proteolytischen Pankreasenzyme Trypsin, Chymotrypsin und Elastase erforscht wurde.

Biochem./physiol. Wirkung

Elastase ist eine einzelne Peptidkette von 240 Aminosäureresten, die vier Disulfidbrücken enthält. Die Molekülmasse beträgt etwa 25,9 kDa. Das Enzym wird als Proelastase, ein inaktives Zymogen, synthetisiert, die dann von Trypsin durch beschränkte Proteolyse am N-Terminus in die aktive Form umgewandelt wird.[6] Es handelt sich um eine Serinprotease mit breiter Spezifität. Das Enzym spaltet Protein auf der Carboxylseite von kleinen hydrophoben Aminosäuren wie Ile, Gly, Ala, Ser, Val, und Leu auf. Ebenso hydrolysiert es Amide und Ester wie etwa N-Benzoyl-L-Alanin-Methylester.[6][7] Der optimale pH-Wert liegt bei 8,0–8,5. Es erfordert keinen Aktivator, wird aber durch Diisopropylfluorphosphat, Phenylmethylsulfonylfluorid, α2-Macroglobulin, α1-Antitrypsin, Sulfonylfluoride und p-Dinitrophenyldiethylphosphat sowie hohe Salzkonzentrationen gehemmt. Es kommt in Gewebe- und Zelldissoziationsverfahren ausgiebig zum Einsatz. Elastase ist wirksam bei der Isolierung von Lungenzellen vom Typ II.

Elastase hydrolysiert Elastin, das spezifische Protein elastischer Fasern, und verdaut Hämoglobin, Casein und Fibrin.

Verpackung

Packungsgröße ist abhängig vom Proteingehalt

Einheitendefinition

Eine Einheit hydrolysiert bei einem pH-Wert von 8,0 und einer Temperatur von 25 °C pro Minute 1,0 μmol N-Succinyl-L-Ala-Ala-Ala-p-Nitroanilid.

Angaben zur Herstellung

2× kristallisiert

Sicherheitshinweise

• Piktogramme: GHS08,GHS07
• Signalwort: Danger
• H-Sätze: H315,H319,H334,H335
• P-Sätze: P261 - P264 - P271 - P280 - P302 + P352 - P305 + P351 + P338
• Gefahreneinstufungen: Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
• Zielorgane: Respiratory system
• Lagerklassenschlüssel: 11 - Combustible Solids
• WGK: WGK 3
• Flammpunkt (°F): Not applicable
• Flammpunkt (°C): Not applicable
• Persönliche Schutzausrüstung: dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves