Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(3)

Fontos dokumentumok

T2327

Sigma-Aldrich

Trypsin inhibitor

lyophilized powder, ≥95% (Kunitz inhibitor, SDS-PAGE)

Szinonimák:

Kunitz Inhibitor

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

CAS-szám:
EC-szám:
MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352204
NACRES:
NA.77

product name

Trypsin Inhibitor from Glycine max (soybean), BioUltra, lyophilized powder, ≥95% (Kunitz inhibitor, SDS-PAGE)

biológiai forrás

Glycine max (soybean)

Minőségi szint

termékcsalád

BioUltra

Teszt

≥95% (Kunitz inhibitor, SDS-PAGE)

form

lyophilized powder

tárolási hőmérséklet

2-8°C

Általános leírás

Trypsin Inhibitor from Glycine max (soybean) also known as Kunitz trypsin inhibitor is a 21 kDa protein with a single trypsin binding reactive site.

Alkalmazás

Trypsin Inhibitor from Glycine max (soybean) has been used:
  • as a standard protein to measure the amount of endogenous trypsin inhibitor present in midgut lysate (M1) of Riptortus pedestris
  • as a standard to compare the trypsin inhibitory activity of the purified protein
  • to monitor the trypsin inhibitory activity by fractionating in MonoS cation exchange chromatography
  • as an trypsin inhibitor

Biokémiai/fiziológiai hatások

Soybean trypsin inhibitor inhibits trypsin and to a lesser extent chymotrypsin and plasmin. It forms a 1:1 stoichiometric complex with trypsin. Upon formation of this complex, trypsin may cleave a single arginine-isoleucine bond in the inhibitor. Dissociation of this complex may yield the modified form or the native inhibitor. At the optimal pH for trypsin binding (pH 8.0), the association constant is ≥ 10x108.
Trypsin Inhibitor from Glycine max (soybean) binds with the active site of trypsin enzyme, in a competitive inhibition manner.

Egység definíció

One trypsin unit will produce a ΔA253 of 0.001 per min with BAEE as substrate at pH 7.6 at 25 °C; reaction volume 3.2 ml, 1 cm light path.

Elkészítési megjegyzés

Further purification of T9128 yielding an electrophoretically pure Kunitz inhibitor with increased activity.
Trypsin inhibitor is soluble in water and phosphate buffers at concentrations of 10 mg/ml or higher. Solutions at higher concentrations may be hazy and have a yellow to amber color.

Analízis megjegyzés

One mg will inhibit ≥1.0 mg of trypsin with activity of approx. 10,000 BAEE units per mg protein.

Egyéb megjegyzések

View more information on Trypsin Inhibitor.

Piktogramok

Health hazard

Figyelmeztetés

Danger

Figyelmeztető mondatok

Óvintézkedésre vonatkozó mondatok

Veszélyességi osztályok

Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Egyéni védőeszköz

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

A continuous fluorometric assay for trypsin based on melittin and the noncovalent-binding-induced pyrene excimer
Xu N, et al.
Chemistry Letters (Jpn), 42(12), 1528-1530 (2013)
Xingfei Li et al.
Journal of agricultural and food chemistry, 66(17), 4439-4448 (2018-03-23)
We first observed that protein/polysaccharide interaction exhibited noninteracting behavior which makes Bowman-Birk chymotrypsin inhibitor (BBI) always free of complexation, being separated from another protein with similar isoelectric points, Kunitz trypsin inhibitor (KTI). Turbidity titrations showed that the electrostatic attractions were
Functional analysis of the Kunitz trypsin inhibitor family in poplar reveals biochemical diversity and multiplicity in defense against herbivores
Major IT and Constabel CP
Plant Physiology, 146(3), 888-903 (2008)
A midgut lysate of the Riptortus pedestris has antibacterial activity against LPS O-antigen-deficient Burkholderia mutants
Am Jang H, et al.
Developmental and Comparative Immunology, 67, 97-106 (2017)
The selective complex behavior between soybean whey proteins and i-carrageenan and isolation of the major proteins of the soybean whey
Li X, et al.
Food Hydrocolloids, 56, 207-217 (2016)

Protocols

This technical article described the Enzymatic Assay of Trypsin Inhibitor.

Chromatograms

application for HPLC

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással