Ugrás a tartalomra
Merck

P6056

Sigma-Aldrich

Endoproteinase Arg-C from mouse submaxillary gland

suitable for protein sequencing, lyophilized powder

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

CAS-szám:
Enzyme Commission szám:
EC-szám:
MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352202
NACRES:
NA.56

Forma

lyophilized powder

Minőségi szint

kiszerelés

vial of 5 μg

alkalmasság

suitable for protein sequencing

tárolási hőmérséklet

−20°C

Looking for similar products? Látogasson el ide Útmutató a termékösszehasonlításhoz

Alkalmazás

Endoproteinase Arg-C from mouse submaxillary gland has been used to study the syncytium formation in MERS-CoV (middle East respiratory syndrome coronavirus)-infected Vero cells in the presence of exogenous proteases. It has been used for the digestion of Rpl23ab (ribosomal protein L23ab)-containing fraction for LC-MS (liquid chromatography–mass spectrometry)/MS analysis.

Biokémiai/fiziológiai hatások

Endoproteinase Arg-C is a serine endoprotease from mouse submaxillary gland which hydrolyzes peptide bonds at the carboxyl side of arginyl residues. The enzyme has been shown to cleave Lys-Lys and Lys-Arg bonds, and all Arg-X bonds may not be hydrolyzed.

Egység definíció

One unit will hydrolyze 1.0 μmole of Nα-p-tosyl-L-arginine methyl ester per min at pH 8.0 at 25 °C.

Piktogramok

Health hazardExclamation mark

Figyelmeztetés

Danger

Figyelmeztető mondatok

Veszélyességi osztályok

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Célzott szervek

Respiratory system

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3


Válasszon a legfrissebb verziók közül:

Analitikai tanúsítványok (COA)

Lot/Batch Number

Nem találja a megfelelő verziót?

Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

J R Casas-Finet et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 89(3), 1050-1054 (1992-02-01)
To identify the functional residues of the N-terminal B region of bacteriophage T4 gene 32 protein involved in its cooperative binding to single-stranded nucleic acids, a process dependent on homotypic protein-protein interaction, we have studied the interaction of the protein
Proteomics in Functional Genomics: Protein Structure Analysis (2000)
Middle East respiratory syndrome coronavirus infection mediated by the transmembrane serine protease TMPRSS2.
Shirato K, et al.
Journal of Virology, 87, 12552-12552 (2013)
P I Bastiaens et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 93(16), 8407-8412 (1996-08-06)
We have devised a microspectroscopic strategy for assessing the intracellular (re)distribution and the integrity of the primary structure of proteins involved in signal transduction. The purified proteins are fluorescent-labeled in vitro and reintroduced into the living cell. The localization and
Leesa J Deterding et al.
Journal of proteome research, 7(6), 2368-2379 (2008-04-18)
Global changes in the phosphorylation state of human H1 isoforms isolated from UL3 cells have been investigated using mass spectrometry. Relative changes in H1 phosphorylation between untreated cells and cells treated with dexamethasone or various CDK inhibitors were determined. The

Protocols

An optimized LC-MS/MS based workflow for low artifact tryptic digestion and peptide mapping of monoclonal antibody, adalimumab (Humira) using filter assisted sample preparation (FASP).

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással