Ugrás a tartalomra
Merck

B1508

Sigma-Aldrich

Butyryl coenzyme A lithium salt hydrate

≥90%

Szinonimák:

Butyryl-CoA lithium salt hydrate

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

Tapasztalati képlet (Hill-képlet):
C25H42N7O17P3S · xLi+ · yH2O
Molekulatömeg:
837.62 (free acid basis)
MDL-szám:
UNSPSC kód:
41106305
PubChem Substance ID:
NACRES:
NA.51

biológiai forrás

synthetic (Organic)

Minőségi szint

Teszt

≥90%

form

powder

oldhatóság

H2O: soluble-50 mg/mL, clear, colorless

tárolási hőmérséklet

−20°C

SMILES string

[Li+].[Li+].[Li+].[Li+].CCCC(=O)Nc1ncnc2n(cnc12)[C@@H]3O[C@H](COP([O-])(=O)OP([O-])(=O)OCC(C)(C)C(O)C(=O)NCCC(=O)NCCS)[C@@H](OP([O-])([O-])=O)[C@H]3O

InChI

1S/C25H42N7O17P3S.4Li/c1-4-5-16(34)31-21-17-22(29-12-28-21)32(13-30-17)24-18(35)19(48-50(38,39)40)14(47-24)10-45-51(41,42)49-52(43,44)46-11-25(2,3)20(36)23(37)27-7-6-15(33)26-8-9-53;;;;/h12-14,18-20,24,35-36,53H,4-11H2,1-3H3,(H,26,33)(H,27,37)(H,41,42)(H,43,44)(H2,38,39,40)(H,28,29,31,34);;;;/q;4*+1/p-4/t14-,18-,19-,20?,24-;;;;/m1..../s1

Nemzetközi kémiai azonosító kulcs

FKMUWGIOOMBTED-VLFKLNKMSA-J

Alkalmazás

Butyryl CoA is a substrate for Butyryl CoA Dehydrogenase. Butyryl CoA is involved in both lipid and butanoate metabolism. Butyryl-CoA may be used as a substrate of various lipases and as an alternate substrate for 4-hydroxybutyrate CoA-transferase. Butyryl CoA may be used to study the newly discovered process of post-translational histone modification by butyrylation.

Biokémiai/fiziológiai hatások

Butyryl CoA is a substrate for Butyryl CoA Dehydrogenase. Butyryl CoA is involved in both lipid and butanoate metabolism.

Piktogramok

Exclamation mark

Figyelmeztetés

Warning

Figyelmeztető mondatok

Veszélyességi osztályok

Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Célzott szervek

Respiratory system

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Egyéni védőeszköz

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves


Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

C Biben et al.
Molecular and cellular biology, 14(5), 3504-3513 (1994-05-01)
A DNase I-hypersensitive site analysis of the 5'-flanking region of the mouse alpha-cardiac actin gene with muscle cell lines derived from C3H mice shows the presence of two such sites, at about -5 and -7 kb. When tested for activity
Sofia Macieira et al.
Archives of microbiology, 194(3), 157-166 (2011-08-13)
Clostridium aminobutyricum ferments 4-aminobutyrate (γ-aminobutyrate, GABA) to ammonia, acetate and butyrate via 4-hydroxybutyrate that is activated to the CoA-thioester catalyzed by 4-hydroxybutyrate CoA-transferase. Then, 4-hydroxybutyryl-CoA is dehydrated to crotonyl-CoA, which disproportionates to butyryl-CoA and acetyl-CoA. Cocrystallization of the CoA-transferase with
Yue Chen et al.
Molecular & cellular proteomics : MCP, 6(5), 812-819 (2007-02-03)
The positively charged lysine residue plays an important role in protein folding and functions. Neutralization of the charge often has a profound impact on the substrate proteins. Accordingly all the known post-translational modifications at lysine have pivotal roles in cell
Li-Chiun Lee et al.
Journal of agricultural and food chemistry, 59(19), 10693-10698 (2011-08-23)
Recombinant Candida rugosa lipase 5 (LIP5) has been functionally expressed along with other isoforms in our laboratory. However, the characterization and codon optimization of LIP5 have not been done. In this work, we characterized, codon-optimized and compared LIP5 with commercial
Alison E Ringel et al.
Acta crystallographica. Section D, Structural biology, 72(Pt 7), 841-848 (2016-07-06)
Gcn5 is a conserved acetyltransferase that regulates transcription by acetylating the N-terminal tails of histones. Motivated by recent studies identifying a chemically diverse array of lysine acyl modifications in vivo, the acyl-chain specificity of the acetyltransferase human Gcn5 (Gcn5L2) was

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással