Ugrás a tartalomra
Merck

A4862

Sigma-Aldrich

α-Amylase from Bacillus sp.

liquid

Szinonimák:

1,4-α-D-glucan glucanohydrolase, 1,4-alpha-D-glucan glucanohydrolase, Termamyl® 300L, alpha-amylase, endoglucanase

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

CAS-szám:
Enzyme Commission szám:
MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352204
NACRES:
NA.54

biológiai forrás

Bacillus sp.

Minőségi szint

Forma

liquid

tárolási hőmérséklet

2-8°C

Általános leírás

α-Amylase belongs to glycosyl hydrolase family 13. It comprises of A, B and C domains. Domain A has two aspartic acid and a glutamic acid as catalytic residues. Domain B possesses Ca2+ and Na+ binding sites.

Alkalmazás

α-Amylase from Bacillus sp. has been used in the digestion of lyophilized microalgae sample. It has also been used to evaluate α-amylase inhibitory activity in marine algae samples and Myrmecodia platytyrea.

Biokémiai/fiziológiai hatások

α-Amylase hydrolyzes the polysaccharides starch, malto-oligosaccharides at the α-d-(1,4)-glucosidic linkages to α-anomeric products. It has wide applications in industries including food, pharmaceutical, textile and paper.

Egység definíció

One unit will liberate 1.0 mg of maltose from starch in 3 minutes at pH 6.9 at 20 deg C.

Jogi információk

A product of Novozyme Corp.
Termamyl is a registered trademark of Novozymes Corp.

Piktogramok

Health hazard

Figyelmeztetés

Danger

Figyelmeztető mondatok

Óvintézkedésre vonatkozó mondatok

Veszélyességi osztályok

Resp. Sens. 1

Tárolási osztály kódja

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable


Válasszon a legfrissebb verziók közül:

Analitikai tanúsítványok (COA)

Lot/Batch Number

Nem találja a megfelelő verziót?

Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Improving the reversibility of thermal denaturation and catalytic efficiency of Bacillus licheniformis alpha-amylase through stabilizing a long loop in domain B
Li Z, et al.
PLoS ONE, 12(3), e0173187-e0173187 (2017)
Snezana Agatonovic-Kustrin et al.
Marine drugs, 17(3) (2019-03-06)
Marine organisms produce an array of biologically active natural products, many of which have unique structures that have not been found in terrestrial organisms. Hence, marine algae provide a unique source of bioactive compounds. The present study investigated 19 marine
Microalgae Characterization for Consolidated and New Application in Human Food, Animal Feed and Nutraceuticals
Molino A, et al.
International Journal of Environmental Research and Public Health, 15(11), 2436-2436 (2018)
Crystal structure of Bacillus subtilis alpha-amylase in complex with acarbose
Kagawa M, et al.
Journal of Bacteriology, 185(23), 6981-6984 (2003)
High-performance thin-layer chromatography-direct bioautography as a method of choice for alpha-amylase and antioxidant activity evaluation in marine algae
Agatonovic-Kustrin S and Morton DW
Journal of Chromatography A, 1530, 197-203 (2017)

Protocols

Follow our procedure for the determination of alpha-Amylase activity. This enzymatic assay of a-Amylase guides you through the entire process and necessary calculations.

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással