Összes fotó(1)
Fontos dokumentumok
T1763
Trypsin Agarose
buffered aqueous suspension, from bovine pancreas trypsin
Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(1)
About This Item
MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352204
eCl@ss:
42020142
NACRES:
NA.54
Javasolt termékek
biológiai forrás
bovine pancreas (trypsin)
Minőségi szint
form
buffered aqueous suspension
koncentráció
≥15 units/mL (packed gel)
a címkézés mértéke
≥15 units per mL packed gel
matrix
cross-linked beaded agarose
kiszállítva
wet ice
tárolási hőmérséklet
2-8°C
Related Categories
Általános leírás
The trypsin molecule has two domains: one is related to the enzyme active site and the tryptophan residues; the other is related to the 8-anilinonaphthalene-1-sulfonate binding.
Trypsin Agarose is an insoluble enzyme product. It is produced by reacting a conventional "soluble" enzyme (trypsin) with an inert base (agarose). This insoluble conjugate retains the activity of the original enzyme. Trypsin bound to agarose are highly stable and maintain denaturing conditions for longer time than the soluble trypsin.
Alkalmazás
A very active and very stable trypsin agarose derivative has been used to optimize the design of the synthesis of a model dipeptide, benzoylarginine leucinamide. Trypsin has also been used in a study to investigate protonation-state determination in proteins using high-resolution X-ray crystallography.
Trypsin Agarose has been used for enzymatic hydrolysis of prolamins and gliadin to generate peptides.
Egyéb megjegyzések
Insolubilized
Egység definíció
One unit will hydrolyze 1.0 μmole of BAEE per min at pH 8.0 at 30 °C (titrimetric assay).
Fizikai forma
Suspension in approx. 10 mM acetic acid, pH 3.2
Figyelmeztetés
Warning
Figyelmeztető mondatok
Óvintézkedésre vonatkozó mondatok
Veszélyességi osztályok
Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - Skin Sens. 1 - STOT SE 3
Célzott szervek
Respiratory system
Tárolási osztály kódja
10 - Combustible liquids
WGK
WGK 3
Egyéni védőeszköz
Eyeshields, Faceshields, Gloves, type ABEK (EN14387) respirator filter
Analitikai tanúsítványok (COA)
Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.
Már rendelkezik ezzel a termékkel?
Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.
Az ügyfelek ezeket is megtekintették
Raquel Olías et al.
Food research international (Ottawa, Ont.), 169, 112825-112825 (2023-05-31)
The presence of so-called anti-nutritional factors can reduce the bioavailability of nutrients following consumption of seeds which are otherwise an excellent source of proteins, carbohydrates and micronutrients. Among the proteins associated with negative effects on quality in pea (Pisum sativum
S J Fisher et al.
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, 68(Pt 7), 800-809 (2012-07-04)
A bond-distance analysis has been undertaken to determine the protonation states of ionizable amino acids in trypsin, subtilisin and lysozyme. The diffraction resolutions were 1.2 Å for trypsin (97% complete, 12% H-atom visibility at 2.5σ), 1.26 Å for subtilisin (100% complete, 11%
Vanessa A Gutzeit et al.
Cell chemical biology, 28(11), 1648-1663 (2021-03-19)
Despite the power of photopharmacology for interrogating signaling proteins, many photopharmacological systems are limited by their efficiency, speed, or spectral properties. Here, we screen a library of azobenzene photoswitches and identify a urea-substituted "azobenzene-400" core that offers bistable switching between
Amit Tripathi et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 106(39), 16799-16804 (2009-10-07)
Increased intestinal permeability (IP) has emerged recently as a common underlying mechanism in the pathogenesis of allergic, inflammatory, and autoimmune diseases. The characterization of zonulin, the only physiological mediator known to regulate IP reversibly, has remained elusive. Through proteomic analysis
R M Blanco et al.
Enzyme and microbial technology, 13(7), 573-583 (1991-07-01)
By using very active and very stable trypsin agarose derivatives, we have optimized the design of the synthesis of a model dipeptide, benzoylarginine leucinamide, by two different strategies: (i) kinetically controlled synthesis (KCS), by using benzoyl arginine ethyl ester and
Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.
Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással