Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(2)

Fontos dokumentumok

View All Documentation

A0521

Sigma-Aldrich

α-Amylase from human saliva

greener alternative

Type IX-A, lyophilized powder, 1,000-3,000 units/mg protein

Szinonimák:

1,4-α-D-Glucan-glucanohydrolase

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(2)

About This Item

CAS-szám:
9000-90-2
Enzyme Commission szám:
3.2.1.1 (BRENDA, IUBMB)
EC-szám:
232-565-6
MDL-szám:
MFCD00081319
UNSPSC kód:
12352204
eCl@ss:
32160410
NACRES:
NA.54

típus

Type IX-A

Minőségi szint

200

form

lyophilized powder

specifikus aktivitás

1,000-3,000 units/mg protein

összetétel

Protein, 5.0-15.0% biuret

környezetbarátabb alternatív termék tulajdonságai

Waste Prevention
Design for Energy Efficiency
Learn more about the Principles of Green Chemistry.

sustainability

Greener Alternative Product

UniProt elérési szám

P0DUB6

környezetbarátabb alternatív kategória

Enabling,

tárolási hőmérséklet

−20°C

Géninformáció

human ... AMY1A(276)

Looking for similar products? Látogasson el ide Útmutató a termékösszehasonlításhoz

Általános leírás

α-amylase is the main secretory protein constituent of saliva. It contains 496 amino acids and has two isoforms, glycosylated and non-glycosylated. α-amylase gene is located on human chromosome 1p21.1. α-amylase is mainly produced in pancreas and saliva.
We are committed to bringing you Greener Alternative Products, which adhere to one or more of The 12 Principles of Greener Chemistry. This product has been enhanced for energy efficiency and waste prevention when used in starch ethanol research. For more information see the article in biofiles.

Alkalmazás

α-amylase from human saliva has been used to test α-amylase inhibitors using HPLC (high performance liquid chromatography). It also has been used to study the digestibility of human milk oligosaccharides (HMO).

Biokémiai/fiziológiai hatások

α-amylase catalyses the hydrolysis of α-1,4 glycosidic linkage in oligosaccharides. It plays a crucial role in the initial digestion of starch, glycogen and polysaccharides. Elevated levels of amylase in serum is linked to acute pancreatitis.

Egység definíció

One unit will liberate 1.0 mg of maltose from starch in 3 min at pH 6.9 at 20 °C.

Fizikai forma

Lyophilized powder containing (NH4)2SO4 and sodium citrate

Elkészítési megjegyzés

Chromatographically purified

Egyéb megjegyzések

View more information on enzymes for complex carbohydrate analysis at www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer

szubsztrát

Product No.
Leírás
Árazás

Piktogramok

Health hazard
GHS08

Figyelmeztetés

Danger

Figyelmeztető mondatok

H334

Veszélyességi osztályok

Resp. Sens. 1

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

M Alberta Araújo et al.
Biomaterials, 25(13), 2687-2693 (2004-01-31)
Apart from favourable physico-chemical and mechanical properties, the most important requirement for a biodegradable polymer to be used in medical applications is its biocompatibility and the non-cytotoxicity of its degradation products. Their combined effect should assure the safe material degradation
Stefanie Lux et al.
The British journal of nutrition, 108(7), 1177-1186 (2011-12-17)
It is proven that nuts contain essential macro- and micronutrients, e.g. fatty acids, vitamins and dietary fibre (DF). Fermentation of DF by the gut microflora results in the formation of SCFA which are recognised for their chemopreventive potential, especially by
HPLC method for measurement of human salivary alpha-amylase inhibition by aqueous plant extracts
Takacs I, et al.
PLoS ONE, 68(2), 127-136 (2017)
Structure of human salivary alpha-amylase crystallized in a C-centered monoclinic space group
Fisher SZ, et al.
Acta Crystallographica Section F, Structural Biology and Crystallization Communications, 62(2), 88-93 (2006)
Copy number polymorphism of the salivary amylase gene: implications in human nutrition research
Santos JL, et al.
Lifestyle Genomics, 5(3), 117-131 (2012)
View All Related Papers

Protocols

Enzymatic Assay of α-Amylase (EC 3.2.1.1)

Follow our procedure for the determination of alpha-Amylase activity. This enzymatic assay of a-Amylase guides you through the entire process and necessary calculations.

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással