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Merck

R4642

Sigma-Aldrich

Ribonuklease A aus Rinderpankreas

(Solution of 50% glycerol, 10mM Tris-HCL pH 8.0)

Synonym(e):

Pankreatische Ribonuklease, RNAsea, RNase A, Ribonuclease I

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.53

Biologische Quelle

bovine pancreas

Qualitätsniveau

Qualität

for molecular biology

Form

(Solution of 50% glycerol, 10mM Tris-HCL pH 8.0)

Mol-Gew.

13.7 kDa
~13,700

Konzentration

20-40 mg/mL

Eignung

suitable for

Fremdaktivität

Endonuclease and exonuclease, none detected
NICKase and DNase, none detected

Lagertemp.

−20°C

InChI

1S/C9H14N4O3/c10-2-1-8(14)13-7(9(15)16)3-6-4-11-5-12-6/h4-5,7H,1-3,10H2,(H,11,12)(H,13,14)(H,15,16)

InChIKey

CQOVPNPJLQNMDC-UHFFFAOYSA-N

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Allgemeine Beschreibung

RNase A ist eine Endoribonuklease, die am 3′-OH-Phosphat eines Pyrimidin-Nukleotids angreift. Die Sequenz pG-pG-pC-pA-pG wird gespalten und ergibt pG-pG-pCp und A-pG. Das Enzym hat bei einzelsträngiger RNA die höchste Aktivität.
RNase A, Ribonuklease A, ist eine Endoribonuklease, die Phosphodiester-Bindungen an RNA-Einzelsträngen nach Pyrimidin-Nukleotiden spaltet. Sie greift am 3′-Phosphatende an (z. B. wird die Sequenz pG-pG-pC-pA-pG gespalten und ergibt pG-pG-pCp und A-pG). Das Enzym hat bei einzelsträngiger RNA die höchste Aktivität. RNase A ist ein einkettiges Polypeptid mit 4 Disulfidbrücken. Im Gegensatz zur RNase B ist sie kein Glycoprotein. Ribonukleasen hydrolysieren die DNA nicht, da die DNA keine 2′-OH-Gruppen enthält, die für die Bildung zyklischer Zwischenprodukte von höchster Bedeutung sind. RNase A kann auch RNA aus Proteinproben hydrolysieren. RNase A kann durch Alkylierung des His12 und His119 gehemmt und durch Kalium- und Natriumsalze aktiviert werden. RNAse wird durch vorhandene Schwermetallionen gehemmt. RNase wird außerdem kompetitiv durch DNA gehemmt.

Anwendung

  • RNase A wird zur Entfernung von RNA aus DNA-Plasmidpräparationen, aus Präparationen von genomischer DNA und aus Proteinproben verwendet.
  • RNase A wird ferner in der RNA-Sequenzanalyse und in Schutzassays eingesetzt.
  • RNase A wurde als Hilfsmittel für das computerunterstützte Wirkstoffdesign verwendet.
  • RNase A unterstützt die Analyse von RNA-Sequenzen.
  • RNase A hydrolysiert in Proteinproben enthaltene RNA.
  • Die Aufreinigung von DNA wird durch Rnase A unterstützt.
Geeignet für
  • RNase-Schutzassay
  • Entfernung unspezifisch gebundener RNA
  • Analyse der RNA-Sequenzen
  • Hydrolyse von RNA in Proteinproben
  • Plasmid-DNA-Aufreinigung

Leistungsmerkmale und Vorteile

Unsere stabile Ribonuklease A, RNase A eignet sich für die Entfernung von RNA, die RNA-Sequenzierung und die Aufreinigunn von DNA.

Komponenten

RNase A wird als 50%ige Glycerin-Lösung mit 10 mM Tris-HCl (pH 8,0) geliefert

Einheitendefinition

Eine wichtige Anwendung von RNase A ist die Entfernung von RNA aus Plasmid-DNA-Präparationen. Für diese Anwendung wird DNase-freie RNase A bei einer Endkonzentration von 10 μg/ml verwendet.

Das Kochen von Stammlösungen dieses RNase-A-Produkts zur Inaktivierung von DNase-Resten ist nicht erforderlich und kann zur Ausfällung von RNase und möglicherweise einem Verlust der Enzymaktivität führen. Wenn eine RNase-A-Lösung bei neutralem pH-Wert erhitzt wird, findet eine Ausfällung statt. Bei Erhitzung bei einem niedrigeren pH-Wert findet aufgrund vorhandener Proteinverunreinigungen eine gewisse Ausfällung statt.

Hinweis zur Analyse

Proteinbestimmung nach E.

Sonstige Hinweise

Aktivatoren von RNase A sind Kalium- und Natriumsalze. RNase A kann durch Alkylierung von His12 oder His119 gehemmt werden.

Anwendung

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Inhibitor

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Wentao Li et al.
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R Perdigão-Henriques et al.
Oncogene, 35(2), 158-172 (2015-03-24)
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