Wszystkie zdjęcia(6)
Kluczowe dokumenty
G4387
L-Glutamic Dehydrogenase (NADP) from Proteus sp.
buffered aqueous solution, ≥4,000 units/mL
Synonim(y):
L-Glutamate:NADP+ oxidoreductase (deaminating)
Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
Wybierz wielkość
1000 UNITS
835,00 zł
5000 UNITS
2910,00 zł
835,00 zł
Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
Wybierz wielkość
Zmień widok
1000 UNITS
835,00 zł
5000 UNITS
2910,00 zł
About This Item
Numer CAS:
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54
835,00 zł
Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
Polecane produkty
pochodzenie biologiczne
bacterial (Proteus spp.)
Poziom jakości
Formularz
buffered aqueous solution
aktywność właściwa
≥4,000 units/mL
masa cząsteczkowa
~300 kDa
temp. przechowywania
2-8°C
Zastosowanie
This enzyme is useful for enzymatic determination of NH3, α-ketoglutaric acid and L-glutamic acid, and for assay of leucine aminopeptidase and urease. This enzyme is also used for enzymatic determination of urea when coupled with urease (URH-201) in clinical analysis. In vitro, various activity assays of this enzyme examine the conversion of α-ketoglutarate to L-glutamate, in the presence of excess ammonium ions (NH4+) and NADPH.
Działania biochem./fizjol.
Właściwości fizyczne
Isoelectric point : 4.6
Michaelis constants : 1.1 X 10-3M (NH3), 3.4 X 10-4M (α-Ketoglutarate)
1.2 X 10-3M (L-Glutamate), 1.4 X 10-5M (NADPH), 1.5 X 10-5M (NADP+)
Structure : 6 subunits (M.W.50,000) per mol of enzyme
Inhibitors : Hg++, Cd++, p-chloromercuribenzoate, pyridine, 4-4′-dithiopyridine,
2,2′-dithiopyridine
Optimum pH : 8.5 (α-KG→L-Glu) 9.8 (L-Glu→α-KG)
Optimum temperature : 45oC(α-KG−L-Glu) 45-55oC (L-Glu→α-KG)
pH stability : pH 6.0 - 8.5 (25oC, 20hr)
Thermal stability : below 50oC (pH 7.4, 10min)
Michaelis constants : 1.1 X 10-3M (NH3), 3.4 X 10-4M (α-Ketoglutarate)
1.2 X 10-3M (L-Glutamate), 1.4 X 10-5M (NADPH), 1.5 X 10-5M (NADP+)
Structure : 6 subunits (M.W.50,000) per mol of enzyme
Inhibitors : Hg++, Cd++, p-chloromercuribenzoate, pyridine, 4-4′-dithiopyridine,
2,2′-dithiopyridine
Optimum pH : 8.5 (α-KG→L-Glu) 9.8 (L-Glu→α-KG)
Optimum temperature : 45oC(α-KG−L-Glu) 45-55oC (L-Glu→α-KG)
pH stability : pH 6.0 - 8.5 (25oC, 20hr)
Thermal stability : below 50oC (pH 7.4, 10min)
Definicja jednostki
One unit will reduce 1.0 μmole of α-ketoglutarate to L-glutamate per min at pH 8.3 at 30 °C in the presence of ammonium ions and NADPH.
Postać fizyczna
Solution in 50 mM Tris HCl, pH 7.8, 5 mM Na2EDTA containing 0.05% sodium azide
Inne uwagi
Note: Do not confuse with non-specific L-GLDH, EC 1.4.1.3.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Kod klasy składowania
10 - Combustible liquids
Klasa zagrożenia wodnego (WGK)
WGK 3
Temperatura zapłonu (°F)
Not applicable
Temperatura zapłonu (°C)
Not applicable
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Certyfikaty analizy (CoA)
Lot/Batch Number
Nie widzisz odpowiedniej wersji?
Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
Klienci oglądali również te produkty
J Bailey et al.
The Journal of biological chemistry, 257(10), 5579-5583 (1982-05-25)
The activity of bovine liver glutamate dehydrogenase is affected in several ways depending on substrate concentrations and pH. At ph 6.5 and below, both oxidative deamination and reductive amination reactions are inhibited by ADP. At pH 7.0 and above both
Daria V Borsakova et al.
Scientific reports, 12(1), 5437-5437 (2022-04-02)
Excessive ammonium blood concentration causes many serious neurological complications. The medications currently used are not very effective. To remove ammonium from the blood, erythrocyte-bioreactors containing enzymes that processing ammonium have been proposed. The most promising bioreactor contained co-encapsulated glutamate dehydrogenase
D P Hornby et al.
The Biochemical journal, 223(1), 161-168 (1984-10-01)
In steady-state kinetic studies of ox liver glutamate dehydrogenase in 0.11 M-potassium phosphate buffer, pH7, at 25 degrees C, the concentration of ADP was varied from 0.5 to 1000 microM. Inhibition was observed except when the concentrations of both glutamate
Tom A Williams et al.
Molecular biology and evolution, 26(2), 445-450 (2008-11-28)
Aminoacyl tRNA synthetases (aaRS) are crucial enzymes that join amino acids to their cognate tRNAs, thereby implementing the genetic code. These enzymes fall into two unrelated structural classes whose evolution has not been explained. The leading hypothesis, proposed by Rodin
Marta Rodríguez-Sáiz et al.
Molecular biotechnology, 41(2), 165-172 (2008-11-19)
The gdhA gene encoding the NADP-dependent glutamate dehydrogenase (GDH) activity from Xanthophyllomyces dendrorhous has been cloned and characterized, and its promoter used for controlled gene expression in this red-pigmented heterobasidiomycetous yeast. We determined the nucleotide sequence of a 4701 bp
Active Filters
Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.
Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej
