Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(3)

Fontos dokumentumok

View All Documentation

L6010

Sigma-Aldrich

α-Lactalbumin from bovine milk

Type III, calcium depleted, ≥85% (PAGE), lyophilized powder

Szinonimák:

Bos d 4, Lactose synthase B protein, alpha-lactalbumin

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(3)

About This Item

CAS-szám:
9051-29-0
MDL-szám:
MFCD00162025
UNSPSC kód:
12352202
NACRES:
NA.61

biológiai forrás

bovine milk

Minőségi szint

300

típus

Type III

Teszt

≥85% (PAGE)

Forma

lyophilized powder

minőség

calcium depleted

molekulatömeg

14,178 Da by calculation

technika/technikák

indirect ELISA: suitable

oldhatóság

H2O: soluble 10 mg/mL, clear to slightly hazy, colorless to faintly yellow

kation nyomok

Ca: ≤0.3 mol/mol

UniProt elérési szám

P00711

tárolási hőmérséklet

−20°C

Géninformáció

cow ... LALBA(281894)

Looking for similar products? Látogasson el ide Útmutató a termékösszehasonlításhoz

Általános leírás

may contain traces of (NH4)2SO4 and sodium phosphateL6010

Alkalmazás

α-Lactalbumin from bovine milk has been used:
  • in indirect enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) and competitive ELISA methods
  • in binding of Hsp90 and HSJ1b analysis
  • to inhibit the lysozyme CAP-RAST assay

Biokémiai/fiziológiai hatások

α-Lactalbumin is the cheif protein in human milk. It consists of a single polypeptide chain with 8 cysteines which form disulfide bridges. α-Lactalbumin binds several metal ions, including calcium, which is thought to play a role in the regeneration of native α-lactalbumin from the reduced, denatured form. α-Lactalbumin also has a distinct zinc binding site that is thought to play a role in the binding of the lactose synthase complex.The mature protein consists of 123 amino acid residues (14 kD), and it has a three-dimensional structure with 1.7 Angstrom resolution, demonstrating four α-helices and a triple stranded antiparallel β-sheet.
Alters the substrate specificity of galactosyltransferase to increase the rate of lactose formation; the complex of galactosyltransferase and α-lactalbumin is called lactose synthase. Site-directed mutagenesis of Asp87 or Asp88 to Ala completely abolishes the strong calcium binding affinity and reduces the stimulation of lactose synthase to <3.5% of the maximal rate.

Minőség

May contain traces of (NH4)2SO4 and sodium phosphate.

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Egyéni védőeszköz

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Válasszon a legfrissebb verziók közül:

Analitikai tanúsítványok (COA)

Lot/Batch Number
0000382362
0000352692
0000352687
0000352688
0000352692

Nem találja a megfelelő verziót?

Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.

COA keresése

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

T Schnaider et al.
Life sciences, 67(12), 1455-1465 (2000-09-13)
The 90 kDa heat shock protein (Hsp90) is a major cytoplasmic molecular chaperone associating with numerous other proteins. Both genetic and in vitro refolding experiments using reticulocyte lysate have suggested a functional interaction of Hsp90 with yeast human homologues of
Melanie Jannaway et al.
Frontiers in physiology, 12, 687563-687563 (2021-10-09)
Lymphatic vascular permeability prevents lymph leakage that is associated with lymphedema, lymphatic malformations, obesity, and inflammation. However, the molecular control of lymphatic permeability remains poorly understood. Recent studies have suggested that adherens junctions and vesicle transport may be involved in
Effect of conjugation of cow milk whey protein with polyethylene glycol on changes in their immunoreactive and allergic properties
Wroblewska B and Jedrychowski L
Food and agricultural immunology, 14(2), 155-162 (2002)
Prevalence of lysozyme sensitization in an egg-allergic population
Fremont S, et al.
Allergy, 52(2), 224-228 (1997)
B Fang et al.
Journal of dairy science, 99(8), 5991-6004 (2016-05-30)
An α-lactalbumin-oleic acid (α-LA-OA) complex has exhibited selective antitumor activity in animal models and clinical trials. Although apoptosis and autophagy are activated and the functions of several organelles are disrupted in response to α-LA-OA, the detailed antitumor mechanism remains unclear.
View All Related Papers

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással