Összes fotó(2)
Fontos dokumentumok
L2140
Lectin from Bandeiraea simplicifolia (Griffonia simplicifolia)
Isolectin B4 (BSI-B4), biotin conjugate, lyophilized powder
Szinonimák:
Bandeirea simplicifolia agglutinin, BS-I
Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(2)
About This Item
UNSPSC kód:
12352202
NACRES:
NA.32
Javasolt termékek
biológiai forrás
Bandieraea simplicifolia
Minőségi szint
konjugátum
biotin conjugate
Forma
lyophilized powder
hatékonyság
<50 μg per mL agglutination activity (using human blood group B erythrocytes)
összetétel
Protein, ~95% E1%/280
a címkézés mértéke
3-6 mol biotin per mol protein
tárolási hőmérséklet
−20°C
Looking for similar products? Látogasson el ide Útmutató a termékösszehasonlításhoz
Általános leírás
Lectin from Bandeiraea simplicifolia (Griffonia simplicifolia) has A and B subunits, which recognizes αGalNAc and αGal-end groups respectively. Lectins are extracted from the seeds of the legume shrub Griffonia simplicifolia, which are carbohydrate binding proteins.
Alkalmazás
Lectin from Bandeiraea simplicifolia (Griffonia simplicifolia) has been used for immunohistochemistry and immunofluorescence staining.
Biokémiai/fiziológiai hatások
Lectin from Bandeiraea simplicifolia (Griffonia simplicifolia) agglutinates human blood group A and B cells. It is specific for αGalNAc- and αGal. It acts as a reagent for the detection of this αGal epitope in biological materials. Lectin from Bandeiraea simplicifolia is used as a marker for xenoreactive antigen (αGal1−3Gal) and cancer. Lectin plays an important role in fertilization, embryogenesis, inflammation, metastasis and host-parasite recognition.
BS-I has a major affinity for terminal α-D-galactosyl residues with a secondary affinity for terminal N-acetyl-α-D-galactosaminyl residues.
Egyéb megjegyzések
BS-I is a tetrameric lectin consisting of two types of subunits designated A and B. There are five BS-I isolectins with different subunit composition: BSI-B4, BSI-AB3, BSI-A2B2, BSI-A3B and BSI-A4. BSI-B4 is blood group B specific and has an exclusive affinity for terminal α-D-galactosyl residues, whereas BSI-A4 has blood group A specificity and has a major affinity for terminal N-acetyl-α-D-galactosaminyl residues.
Fizikai forma
Contains citrate buffer salts and calcium chloride
Analízis megjegyzés
Agglutination activity is expressed in μg/mL and is determined from serial dilutions of a 1 mg/mL solution using phosphate buffered saline, pH 6.8, containing, for each lectin, calcium, magnesium, and manganese at different concentrations. This activity is the lowest concentration to agglutinate a 2% suspension of appropriate erythrocytes after 1 hr incubation at 25 °C.
Tárolási osztály kódja
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
Lobbanási pont (F)
Not applicable
Lobbanási pont (C)
Not applicable
Egyéni védőeszköz
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Válasszon a legfrissebb verziók közül:
Analitikai tanúsítványok (COA)
Lot/Batch Number
Nem találja a megfelelő verziót?
Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.
Már rendelkezik ezzel a termékkel?
Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.
Az ügyfelek ezeket is megtekintették
Interleukin-33 regulates tissue remodelling and inhibits angiogenesis in the eye
Theodoropoulou S, et al.
The Journal of Pathology, 241(1), 45-56 (2017)
Peripheral delta opioid receptors mediate duloxetine antiallodynic effect in a mouse model of neuropathic pain
Ceredig RA, et al.
The European Journal of Neuroscience, 48(5), 2231-2246 (2018)
Ramin Raouf et al.
Science signaling, 11(535) (2018-06-21)
Mechanically activated, slowly adapting currents in sensory neurons have been linked to noxious mechanosensation. The conotoxin NMB-1 (noxious mechanosensation blocker-1) blocks such currents and inhibits mechanical pain. Using a biotinylated form of NMB-1 in mass spectrometry analysis, we identified 67
Ludovic Wrobel et al.
Neuroscience letters, 495(1), 49-54 (2011-03-23)
Oxytocin can influence various spinal functions. However, little is known about the spinal neuronal networks responsible for oxytocin effects. The aim of this study was to localize and characterize spinal neurons expressing oxytocin receptors. We used an oxytocin receptor-reporter mouse
The Lectins: Properties, Functions, and Applications in Biology and Medicine (2012)
Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.
Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással