Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(1)

Fontos dokumentumok

View All Documentation

E0639

Sigma-Aldrich

Endoglycosidase F2 from Elizabethkingia miricola

recombinant, expressed in E. coli, 20 U/mg

Szinonimák:

Elizabethkingia miricola, Endo-β-N-acetylglucosaminidase F2, Endo F2, Endoglycosidase F2 from Chryseobacterium meningosepticum, Endoglycosidase F2 from Elizabethkingia meningoseptica, Endoglycosidase F2 from Flavobacterium meningosepticum

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(1)

About This Item

CAS-szám:
37278-88-9
Enzyme Commission szám:
3.2.1.96 (BRENDA, IUBMB)
MDL-szám:
MFCD00151069
UNSPSC kód:
12352204
NACRES:
NA.32

rekombináns

expressed in E. coli

Minőségi szint

200

konjugátum

(N-linked)

form

solution

specifikus aktivitás

20 U/mg

molekulatömeg

32 kDa

kiszállítva

wet ice

tárolási hőmérséklet

2-8°C

Looking for similar products? Látogasson el ide Útmutató a termékösszehasonlításhoz

Kiszerelés

Supplied with 5× Reaction Buffer, 250 mM sodium acetate, pH 4.5

Egység definíció

One unit will release N-linked oligosaccharides from 1 μmole of denatured porcine fibrinogen in 1 minute at 37 °C, pH 4.5.

Fizikai forma

Aseptically filled solution in 10 mM sodium acetate, 25 mM sodium chloride, pH 4.5

Tárolási osztály kódja

10 - Combustible liquids

WGK

nwg

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Egyéni védőeszköz

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)

Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Az ügyfelek ezeket is megtekintették

Slide 1 of 1

1 of 1

PNGase F from Elizabethkingia meningoseptica BioReagent, ≥95% (SDS-PAGE), for proteomics

Sigma-Aldrich

P7367

PNGase F from Elizabethkingia meningoseptica

Liv Anette Bøhle et al.
FEMS microbiology letters, 325(2), 123-129 (2011-11-19)
It has been demonstrated previously that Enterococcus faecalis produces secreted endoglycosidases that enable the bacteria to remove N-linked glycans from glycoproteins. One enzyme potentially responsible for this activity is EF0114, comprising a typical GH18 endoglycosidase domain and a GH20 domain.
Helena Ryšlavá et al.
The FEBS journal, 278(14), 2469-2484 (2011-05-14)
Fungal β-N-acetylhexosaminidases are inducible extracellular enzymes with many biotechnological applications. The enzyme from Penicillium oxalicum has unique enzymatic properties despite its close evolutionary relationship with other fungal hexosaminidases. It has high GalNAcase activity, tolerates substrates with the modified N-acyl group
Shu-Quan Fan et al.
The Journal of biological chemistry, 287(14), 11272-11281 (2012-02-10)
Endo-β-N-acetylglucosaminidase from Streptococcus pneumoniae (Endo-D) is an endoglycosidase capable of hydrolyzing the Fc N-glycan of intact IgG antibodies after sequential removal of the sialic acid, galactose, and internal GlcNAc residues in the N-glycan. Endo-D also possesses transglycosylation activity with sugar
Francesco Renzi et al.
PLoS pathogens, 7(6), e1002118-e1002118 (2011-07-09)
C. canimorsus 5 has the capacity to grow at the expenses of glycan moieties from host cells N-glycoproteins. Here, we show that C. canimorsus 5 also has the capacity to deglycosylate human IgG and we analyze the deglycosylation mechanism. We
Wen-Yi Lo et al.
The Journal of biological chemistry, 285(41), 31348-31361 (2010-07-20)
γ-aminobutyric acid type A (GABA(A)) receptors are heteropentameric glycoproteins. Based on consensus sequences, the GABA(A) receptor β2 subunit contains three potential N-linked glycosylation sites, Asn-32, Asn-104, and Asn-173. Homology modeling indicates that Asn-32 and Asn-104 are located before the α1
View All Related Papers

Cikkek

Strategies for Deglycosylating N-Linked Glycans

Explore strategies for releasing N-linked glycans with PNGase F, PNGase A & native & sequential deglycosylation with endoglycosidases & exoglycosidases.

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással