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G4387

L-Glutamic Dehydrogenase (NADP) from Proteus sp.

buffered aqueous solution, ≥4,000 units/mL

Synonym(e):

L-Glutamate:NADP+ oxidoreductase (deaminating)

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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EG-Nummer:
MDL number:
Specific activity:
≥4,000 units/mL
Biological source:
bacterial (Proteus spp.)

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biological source

bacterial (Proteus spp.)

Quality Segment

form

buffered aqueous solution

specific activity

≥4,000 units/mL

mol wt

~300 kDa

storage temp.

2-8°C

General description

Isoelectric point : 4.6
Michaelis constants : 1.1 X 10-3M (NH3), 3.4 X 10-4M (α-Ketoglutarate)
1.2 X 10-3M (L-Glutamate), 1.4 X 10-5M (NADPH), 1.5 X 10-5M (NADP+)
Structure : 6 subunits (M.W.50,000) per mol of enzyme
Inhibitors : Hg++, Cd++, p-chloromercuribenzoate, pyridine, 4-4′-dithiopyridine,
2,2′-dithiopyridine
Optimum pH : 8.5 (α-KG→L-Glu) 9.8 (L-Glu→α-KG)
Optimum temperature : 45oC(α-KG−L-Glu) 45-55oC (L-Glu→α-KG)
pH stability : pH 6.0 - 8.5 (25oC, 20hr)
Thermal stability : below 50oC (pH 7.4, 10min)

Application

This enzyme is useful for enzymatic determination of NH3, α-ketoglutaric acid and L-glutamic acid, and for assay of leucine aminopeptidase and urease. This enzyme is also used for enzymatic determination of urea when coupled with urease (URH-201) in clinical analysis. In vitro, various activity assays of this enzyme examine the conversion of α-ketoglutarate to L-glutamate, in the presence of excess ammonium ions (NH4+) and NADPH.

Biochem/physiol Actions

L-glutamic dehydrogenase catalyzes the conversion of glutamate to α-ketoglutarate.

Physical form

Solution in 50 mM Tris HCl, pH 7.8, 5 mM Na2EDTA containing 0.05% sodium azide

Other Notes

Note: Do not confuse with non-specific L-GLDH, EC 1.4.1.3.
One unit will reduce 1.0 μmole of α-ketoglutarate to L-glutamate per min at pH 8.3 at 30 °C in the presence of ammonium ions and NADPH.

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G2501G5921A7653
description

buffered aqueous solution, ≥4,000 units/mL

description

Type I, ammonium sulfate suspension, ≥40 units/mg protein

description

recombinant, expressed in E. coli, lyophilized powder, ≥5.0 units/mg solid

description

buffered aqueous glycerol solution, ~30 units/mg protein (Lowry)

specific activity

≥4,000 units/mL

specific activity

≥40 units/mg protein

specific activity

≥5.0 units/mg solid

specific activity

~30 units/mg protein (Lowry)

biological source

bacterial (Proteus spp.)

biological source

-

biological source

-

biological source

Bacillus subtilis

form

buffered aqueous solution

form

ammonium sulfate suspension

form

lyophilized powder

form

buffered aqueous glycerol solution

storage temp.

2-8°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

−20°C

mol wt

~300 kDa

mol wt

310-350 kDa

mol wt

-

mol wt

-

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200


Lagerklasse

10 - Combustible liquids

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WGK 3

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Not applicable

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Not applicable



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