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Merck

G7882

Sigma-Aldrich

L-Glutamat-Dehydrogenase aus Rinderleber

Type III, lyophilized powder, ≥20 units/mg protein

Synonym(e):

L-Glutamat:NAD[P]+ Oxidoreduktase (deaminierend), Glutamat-Dehydrogenase aus Rinderleber, L-GLDH

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Biologische Quelle

bovine liver

Typ

Type III

Form

lyophilized powder

Spezifische Aktivität

≥20 units/mg protein

UniProt-Hinterlegungsnummer

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

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Anwendung

L-Glutamic Dehydrogenase was used to catalyzes the conversion of isocitrate into a-ketoglutarate and carbon dioxide.

Biochem./physiol. Wirkung

Bei Säugetierformen dieses Enzyms, einschließlich dieser Rinderform, können sowohl NADP(H) als auch NAD(H) als Coenzym dienen. L-Glutamat-Dehydrogenase spielt eine einzigartige Rolle im Stoffwechsel der Säugetiere. Die umgekehrte, von diesem Enzym katalysierte Reaktion ist der einzige Stoffwechselweg, durch den Ammoniak an das α-Kohlenstoffatom einer α-Carbonsäure gebunden werden kann und ist somit die einzige Quelle für die De-novo-Aminosäuresynthese bei Säugetieren.

Das Rinderenzym ist durch drei Eigenschaften gekennzeichnet:
  • Durch reversible konzentrationsabhängige Assoziation entstehen Formen mit höherem Molekulargewicht.
  • Es bildet dichte ternäre Komplexe aus Enzym, reduziertem Coenzym und Substrat, deren Dissoziationsgeschwindkeit die Gleichgewichtsreaktionsgeschwindigkeit moduliert.
  • Die Bindung verschiedener Nukleotidmodifizierer ruft zahlreiche unterschiedliche Wirkungen hervor.

L-Glutamat-Dehydrogenase katalysiert die Umwandlung von Glutamat zu α-Ketoglutarat.

Verpackung

Package size based on protein content

Einheitendefinition

One unit will reduce 1.0 μmole of α-ketoglutarate to L-glutamate per min at pH 7.3 at 25 °C, in the presence of ammonium ions.

Physikalische Form

Contains citrate and potassium phoshate buffer salts.

Hinweis zur Analyse

Protein determined by biuret

Substrat

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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S M Kuo et al.
Biology of the neonate, 43(1-2), 23-32 (1983-01-01)
The tissue distribution, the subcellular distribution in liver, and the developmental patterns of cysteine:alpha-ketoglutarate aminotransferase (CAT) and 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase (MPST) activities were determined in rats of the Sprague-Dawley strain. CAT activity was highest in heart and liver, whereas MPST activity
Roy M Daniel et al.
The Biochemical journal, 425(2), 353-360 (2009-10-24)
Experimental data show that the effect of temperature on enzymes cannot be adequately explained in terms of a two-state model based on increases in activity and denaturation. The Equilibrium Model provides a quantitative explanation of enzyme thermal behaviour under reaction
Decreased carbohydrate metabolism enzyme activities in the glaucomatous trabecular meshwork
Junk AK, Goel M, Mundorf T, Rockwood EJ, Bhattacharya SK
Molecular Vision, 10, 1286-1291 (2010)
Laszlo Tretter et al.
Journal of neurochemistry, 83(4), 855-862 (2002-11-08)
Previously we have reported that oxidative stress induced by hydrogen peroxide exacerbates the effect of an Na+ load in isolated nerve terminals, with a consequence of an ATP depletion, [Ca2+]i and [Na+]i deregulation, and collapse of mitochondrial membrane potential. In
Vasily A Aleshin et al.
International journal of molecular sciences, 23(19) (2022-10-15)
Glutamate dehydrogenase (GDH) plays a key role in the metabolism of glutamate, an important compound at a cross-road of carbon and nitrogen metabolism and a relevant neurotransmitter. Despite being one of the first discovered allosteric enzymes, GDH still poses challenges

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