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Merck

11585886001

Roche

Neuraminidase (Sialidase)

from Clostridium perfringens

Synonym(e):

Sialidase

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

EC-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204

Biologische Quelle

bacterial (Clostridium perfringens)

Qualitätsniveau

Form

lyophilized

Spezifische Aktivität

100 U/mg
~100 units/mg protein

Mol-Gew.

60 kDa

Verpackung

pkg of 5 U

Hersteller/Markenname

Roche

Optimaler pH-Wert

5

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

2-8°C

Allgemeine Beschreibung

approximately 100 U/mg protein at +37°C and pH 5.0 with N-acetyl-neuraminosyl-D-lactose as the substrate.

Spezifität

Spaltet terminale Sialinsäurerückstände, die α2,3-, α2,6-, oder α2,8-gebunden an Gal, GlcNAc, GalNAc, AcNeu, GlcNeu, Oligosaccharide, Glycolipide, oder Glycoproteine sind. Die relative Spaltungsrate beträgt α2,3 >α2,8 α2,6, ermittelt anhand Bindungen in Tri- und Tetrasacchariden.

Anwendung

Neuraminidase (Sialidase) wurde für die Desialysierung von Transferrin verwendet, um dessen Isoformen in menschlichem Serum zu untersuchen.
Neuraminidase hydrolysiert terminale N- oder 0-Acylneuraminsäuren, die α2,3-, α2,6-, oder α2,8-gebunden sind (Rate α2,3: > α2,6 = 2,8) an Oligosaccharide, Polysaccharidee, Mucopolysaccharide, Glycoproteine und Glycolipide. Im Gegensatz zu dem Enzym aus Arthrobacter ureafaciens hydrolysiert die Neuraminidase aus Clostridium perfringens die α2,3-Bindungen schneller als die α2,6-Bindungen. α2,8-gebundene Sialinsäuren wurden mit ähnlicher Schnelligkeit gespalten wie α2,6-gebundene Sialinsäuren.
Neuraminidase wird verwendet für:
  • Virusrezeptor-Studien
  • Studien über die Interaktion zwischen Lymphozyten und Tumorzellen
  • Zellhybridisierungen
  • Analyse von Oligosacchariden
  • Analyse von Glycoproteinen
  • Analyse von Glycolipiden

Biochem./physiol. Wirkung

Neuraminidase trennt die α-ketosidische Bindung zwischen der N-Acetylneuraminsäure und dem daneben liegenden Zuckerrest.
Neuraminidase-vermittelte Apoptose in der Wirtszelle vor Eindringen des Virus.

Angaben zur Herstellung

Stabilisatoren: Das Enzym kann mit Rinderserumalbumin (BSA) stabilisiert werden.
Lagerbedingungen (Arbeitslösung): Nach der Rekonstitution in doppelt destilliertem Wasser oder Probenpuffer ist das bei 2 bis 8 °C gelagerte Enzym mehrere Wochen haltbar; bei längerer Lagerung sollte es eingefroren werden. Es kann auch eine Stammlösung hergestellt werden (z. B. mit c = 5 E/100 μl). Das Enzym verliert nach einer 24-stündigen Inkubation bei 37 °C ungefähr 50 % seiner Aktivität.

Sonstige Hinweise

Nur für die Life-Science-Forschung. Nicht für den Einsatz in diagnostischen Verfahren geeignet.

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

does not flash

Flammpunkt (°C)

does not flash


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Analysis of genetic variants of transferrin in human serum after desialylation by capillary zone electrophoresis and capillary isoelectric focusing
Caslavska J, et al.
Journal of Separation Science, 40(11), 2488-2497 (2017)
Fast, robust and high-resolution glycosylation profiling of intact monoclonal IgG antibodies using nanoLC-chip-QTOF
Jacobs JF, et al.
Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry, 461, 90-97 (2016)
Jitka Caslavska et al.
Journal of separation science, 40(11), 2488-2497 (2017-04-04)
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Role of neuraminidase in influenza virus-induced apoptosis.
Morris S J, et al.
The Journal of General Virology, 80(1), 137-146 (1999)
Y A Shtyrya et al.
Acta naturae, 1(2), 26-32 (2009-07-01)
The structure of the influenza virus neuraminidases, the spatial organization of their active site, the mechanism of carbohydrate chains desialylation by neuraminidase, and its role in the influenza virus function at different stages of the viral infectious cycle are considered

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