Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(2)

Fontos dokumentumok

SAB2702204

Sigma-Aldrich

Monoclonal Anti-S Tag antibody produced in mouse

clone GT247, affinity isolated antibody

Szinonimák:

Anti-KETAAAKFERQHMDS tag, Anti-S peptide, Anti-S peptide epitope tag

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

UNSPSC kód:
12352203
NACRES:
NA.43

biológiai forrás

mouse

Minőségi szint

konjugátum

unconjugated

antitest forma

affinity isolated antibody

antitest terméktípus

primary antibodies

klón

GT247, monoclonal

form

buffered aqueous solution

faj reaktivitás

human

koncentráció

1mg/mL

technika/technikák

immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: 1000-10000

izotípus

IgG2b

kiszállítva

wet ice

tárolási hőmérséklet

−20°C

célzott transzláció utáni módosítás

unmodified

Általános leírás

Fusion tags are termed as affinity tags or epitope tags. They are short peptide or protein sequences. S Tag is an epitope tag that is composed of 15 amino acids.

Immunogen

The immunogen used to generate this antibody corresponds to S Tag

Alkalmazás

Suggested starting dilutions are as follows: IP: 1:500-1:1000, WB: 1:1000-1:10000. Not yet tested in other applications. Optimal working dilutions should be determined experimentally by the end user.

Tulajdonságok és előnyök

Evaluate our antibodies with complete peace of mind. If the antibody does not perform in your application, we will issue a full credit or replacement antibody. Learn more.

Egyéb megjegyzések

Purification: Affinity purified by Protein G

Fizikai forma

Phosphate-buffered saline, no preservative added.

Jogi nyilatkozat

Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.

Nem találja a megfelelő terméket?  

Próbálja ki a Termékválasztó eszköz. eszközt

Tárolási osztály kódja

12 - Non Combustible Liquids

WGK

nwg

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable


Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Jenelle A Patterson et al.
Frontiers in plant science, 9, 1338-1338 (2018-10-05)
Starch synthase 2 (SS2) is an important enzyme in leaf starch synthesis, elongating intermediate-length glucan chains. Loss of SS2 results in a distorted starch granule phenotype and altered physiochemical properties, highlighting its importance in starch biosynthesis, however, the post-translational regulation
Zizun Wang et al.
Channels (Austin, Tex.), 14(1), 268-286 (2020-08-21)
The cardiac voltage-gated sodium channel Nav1.5 conducts the rapid inward sodium current crucial for cardiomyocyte excitability. Loss-of-function mutations in its gene SCN5A are linked to cardiac arrhythmias such as Brugada Syndrome (BrS). Several BrS-associated mutations in the Nav1.5 N-terminal domain (NTD)
Laurence Lecordier et al.
Cell reports, 42(12), 113528-113528 (2023-12-02)
Apolipoproteins L1 and L3 (APOLs) are associated at the Golgi with the membrane fission factors phosphatidylinositol 4-kinase-IIIB (PI4KB) and non-muscular myosin 2A. Either APOL1 C-terminal truncation (APOL1Δ) or APOL3 deletion (APOL3-KO [knockout]) reduces PI4KB activity and triggers actomyosin reorganization. We
Sophie Uzureau et al.
Cell reports, 30(11), 3821-3836 (2020-03-19)
The C-terminal variants G1 and G2 of apolipoprotein L1 (APOL1) confer human resistance to the sleeping sickness parasite Trypanosoma rhodesiense, but they also increase the risk of kidney disease. APOL1 and APOL3 are death-promoting proteins that are partially associated with

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással