SRP6310
Calmodulin from bovine brain
≥95% (SDS-PAGE)
Szinonimák:
CALM, CAM
Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(1)
About This Item
UNSPSC kód:
12352200
NACRES:
NA.32
Javasolt termékek
biológiai forrás
bovine brain
Teszt
≥95% (SDS-PAGE)
form
lyophilized
molekulatömeg
16 kDa
kiszerelés
pkg of 1 mg
pkg of 500 μg
alkalmasság
suitable for chromatography
UniProt elérési szám
kiszállítva
wet ice
tárolási hőmérséklet
−20°C
Géninformáció
bovine ... CAM(520277)
Általános leírás
Calmodulin (CaM) is a ubiquitous, calcium-binding protein. CaM is expressed in many cell types and can have different subcellular locations, including the cytoplasm, within organelles, or associated with the plasma or organelle membranes. Many of the proteins that CaM binds are unable to bind calcium themselves, and as such use CaM as a calcium sensor and signal transducer. CaM can also make use of the calcium stores in the endoplasmic reticulum, and the sarcoplasmic reticulum. CaM undergoes a conformational change upon binding to calcium, which enables it to bind to specific proteins for a specific response.
Alkalmazás
Calmodulin from bovine brain has been used to study calmodulin-associated endothelium-derived relaxing factor/nitric oxide synthase activity in the particulate and cytosolic fractions of bovine aortic endothelial cells. It has also been used as a standard in size-exclusion chromatography.
Biokémiai/fiziológiai hatások
Calmodulin (CaM) can bind to and regulate a multitude of different protein targets, thereby affecting many different cellular functions. It is involved in inflammation, metabolism, apoptosis, muscle contraction, intracellular movement, short-term and long-term memory, nerve growth and the immune response. CaM can bind up to four calcium ions, and can undergo post-translational modifications, such as phosphorylation, acetylation, methylation and proteolytic cleavage, each of which can potentially modulate its actions.
Fizikai forma
Lyophilized in 30 mM Hepes, pH 7.4, 1 mM CaCl2 and 0.1 mM DTT.
Feloldás
In water or aqueous buffer
Figyelmeztetés
Warning
Figyelmeztető mondatok
Óvintézkedésre vonatkozó mondatok
Veszélyességi osztályok
Eye Irrit. 2
Tárolási osztály kódja
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
Lobbanási pont (F)
Not applicable
Lobbanási pont (C)
Not applicable
Analitikai tanúsítványok (COA)
Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.
Már rendelkezik ezzel a termékkel?
Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.
Calmodulin-dependent endothelium-derived relaxing factor/nitric oxide synthase activity is present in the particulate and cytosolic fractions of bovine aortic endothelial cells.
Forstermann U, et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 88, 1788-1792 (1991)
Ca2+ binding and conformational change in two series of point mutations to the individual Ca(2+)-binding sites of calmodulin.
Maune JF, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 267, 5286-5295 (1992)
Calmodulin methyltransferase is an evolutionarily conserved enzyme that trimethylates Lys-115 in calmodulin.
Magnani R, et al.
Nature Communications, 43, doi: 10-doi: 10 (2010)
Teaching Molecular Biology using computational tools and tacking into account the learning styles of students.
Craciun D and Isvoran A
Romanian Biotechnological Letters, 14.4, 4567-4574 (2009)
Intestinal calmodulin and calcium-binding protein differ in their distribution and in the effect of vitamin D steroids on their concentration.
Thomasset M, et al.
Febs Letters, 127, 13-16 (1981)
Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.
Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással