Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(1)

Fontos dokumentumok

SRP0182

Sigma-Aldrich

Hsp90a Active human

recombinant, expressed in E. coli, ≥80% (SDS-PAGE)

Szinonimák:

HSP86, HSPCAL3, Heat shock protein 90 kDa α, LAP2, NY-REN-38 (renal carcinoma antigen)

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

UNSPSC kód:
12352200
NACRES:
NA.32

biológiai forrás

human

rekombináns

expressed in E. coli

Teszt

≥80% (SDS-PAGE)

form

aqueous solution

hatékonyság

≥8 nM

molekulatömeg

85.5 kDa

kiszerelés

pkg of 200 μg

tárolási körülmény

avoid repeated freeze/thaw cycles

koncentráció

>0.02 mg/mL

NCBI elérési szám

UniProt elérési szám

kiszállítva

dry ice

tárolási hőmérséklet

−70°C

Géninformáció

human ... HSP90AA2(3324)

Általános leírás

HSP90α (heat shock protein 90α) is an ATP-binding, ubiquitous molecular chaperone protein. This protein contains an N-terminal domain, a charged region, a middle domain, and a C-terminal domain. It is an intracellular protein present in the cytoplasm, but is also released extracellularly through exosomes. The secretion of HSP90α is controlled by the EEVD motif in the C-terminal through its interaction with tetratricopeptide repeat domain-containing proteins. The secreted form is truncated at the C-terminal.
HSP90α gene is mapped to human chromosome 11p14.1.

Alkalmazás

Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.

Biokémiai/fiziológiai hatások

HSP90α (heat shock protein 90α) is involved intracellularly in the folding, assembly-disassembly and activation of multiple types of target proteins such as kinases, steroid hormone receptors and transcription factors. Extracellularly this protein is also required for neuronal and dermal fibroblast motility, and melanoma migration, invasion and metastasis. Extracellular HSP90α induces pro-invasive protein matrix metalloproteinase-2 (MMP-2), thereby promoting tumor invasiveness. This protein facilitates the migration of dermal and epidermal cells to the site of wound in a surface receptor LRP-1 (LDL receptor-related protein 1)-dependent manner, and is thus, involved in wound healing. In an early stage of the antigen processing pathway, HSP90α might function as a chaperone for precursors of pMHC I (peptide-loaded major histocompatibility I complexes).

Fizikai forma

Formulated in 25 mM Tris-HCl, pH 7.5, 400 mM NaCl, 0.05% Tween 20, 10% glycerol and 3 mM DTT.

Elkészítési megjegyzés

Thaw on ice. Upon first thaw, briefly spin tube containing enzyme to recover full content of the tube. Aliquot enzyme into single use aliquots. Store remaining undiluted enzyme in aliquots at -70°C. Note: Enzyme is very sensitive to freeze/thaw cycles.

Piktogramok

Health hazardExclamation mark

Figyelmeztetés

Danger

Figyelmeztető mondatok

Óvintézkedésre vonatkozó mondatok

Veszélyességi osztályok

Eye Irrit. 2 - Repr. 1B - Skin Irrit. 2

Tárolási osztály kódja

6.1C - Combustible acute toxic Cat.3 / toxic compounds or compounds which causing chronic effects

WGK

WGK 1


Analitikai tanúsítványok (COA)

Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Secretion of extracellular hsp90alpha via exosomes increases cancer cell motility: a role for plasminogen activation.
McCready J, et al.
BMC Cancer, 10:294 (2010)
Bo Qiao et al.
BMC proceedings, 3 Suppl 7, S132-S132 (2009-12-19)
The genes PTPN22 and HLA-DRB1 have been found by a number of studies to confer an increased risk for rheumatoid arthritis (RA), which indicates that both genes play an important role in RA etiology. It is believed that they not
Functional proteomic screens reveal an essential extracellular role for hsp90 alpha in cancer cell invasiveness.
Eustace BK, et al.
Nature Cell Biology, 6(6), 507-514 (2004)
Hsp90alpha chaperones large C-terminally extended proteolytic intermediates in the MHC class I antigen processing pathway.
Kunisawa J and Shastri N.
Immunity, 24(5), 523-534 (2006)
Transforming growth factor alpha (TGFalpha)-stimulated secretion of HSP90alpha: using the receptor LRP-1/CD91 to promote human skin cell migration against a TGFbeta-rich environment during wound healing.
Cheng CF, et al.
Molecular and Cellular Biology, 28(10), 3344-3358 (2008)

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással