Ugrás a tartalomra
Merck

S9896

Sigma-Aldrich

Saporin Peptide

lyophilized powder, from Saponaria officinalis seeds

Szinonimák:

Saponin Extract

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352202
NACRES:
NA.32

Terméknév

Saporin from Saponaria officinalis seeds, lyophilized powder

biológiai forrás

plant seeds (Saponaria officinalis)

Minőségi szint

Teszt

10.00-30.00%

Forma

lyophilized powder

összetétel

Protein, ~20% Lowry

technika/technikák

activity assay: suitable

tárolási hőmérséklet

2-8°C

Általános leírás

Saporin from Saponaria officinalis seeds has an N-terminal domain which is β-stranded and a C-terminal domain which is α-helical. It is made up of 253 amino acids and has a molecular weight of 28,621Da.

Alkalmazás

Saporin from Saponaria officinalis seeds has been used to study its antifungal activity against Fusarium verticillioides.

Biokémiai/fiziológiai hatások

Saporin from Saponaria officinalis seeds is a ribosome inactivating protein. It is used for the preparation of immunoconjugates. It has been shown to induce the formation of micronuclei in cultured human lymphocytes, thereby reducing cell viability and enhancing apoptosis.

Kiszerelés

Package size based on protein content.

Fizikai forma

Lyophilized powder containing glucose and sodium phosphate buffer salts

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Egyéni védőeszköz

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Válasszon a legfrissebb verziók közül:

Analitikai tanúsítványok (COA)

Lot/Batch Number

Nem találja a megfelelő verziót?

Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

R Iglesias et al.
FEBS letters, 325(3), 291-294 (1993-07-05)
The type 1 ribosome-inactivating protein (RIP) saporin 5 isolated from seeds of Saponaria officinalis L. strongly inhibited translation carried out by Vicia sativa L. purified ribosomes. The toxin multidepurinated V. sativa rRNA, which upon treatment with acid aniline releases several
Elizabeth S Ingham et al.
The Journal of comparative neurology, 516(2), 125-140 (2009-07-04)
In mammals, non-image-forming visual functions, including circadian photoentrainment and the pupillary light reflex, are thought to be mediated by the combination of rods, cones, and the melanopsin-expressing intrinsically photosensitive retinal ganglion cells (ipRGCs). Although several genetic models have been developed
The crystal structure of saporin SO6 from Saponaria officinalis and its interaction with the ribosome.
Savino C
Febs Letters, 470(3), 239-243 (2000)
The amino acid sequence of a ribosome-inactivating protein from Saponaria officinalis seeds.
Maras B
Biochemistry International, 21(5), 831-838 (1990)
F Stirpe et al.
The Biochemical journal, 216(3), 617-625 (1983-12-15)
Ribosome-inactivating proteins, similar to those already known [Barbieri & Stirpe (1982) Cancer Surveys 1, 489-520] were purified from the seeds of Saponaria officinalis (two proteins), of Agrostemma githago (three proteins), and of Asparagus officinalis (three proteins), and from the latex

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással