Összes fotó(1)
Fontos dokumentumok
P7937
Protein Phosphatase-1 Catalytic Subunit, α-Isoform from rabbit
5,000-15,000 units/mg protein, recombinant, expressed in E. coli, lyophilized powder
Szinonimák:
Protein phosphatase
Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(1)
About This Item
Javasolt termékek
biológiai forrás
rabbit
Minőségi szint
rekombináns
expressed in E. coli
Teszt
≥80% (GE)
form
lyophilized powder
specifikus aktivitás
5,000-15,000 units/mg protein
molekulatömeg
37.5 kDa
technika/technikák
inhibition assay: suitable
UniProt elérési szám
tárolási hőmérséklet
−20°C
Géninformáció
rabbit ... PPP1CA(100009298)
Általános leírás
Protein phosphatase1 (PP1) is a heterodimeric enzyme with serine/threonine phosphatase activity. It comprises a catalytic subunit and a targeting subunit or a specific protein inhibitor. The targeting subunit determines the enzyme localization, e.g., to glycogen particles (subunit G) or to myofibrils (subunit M).
Alkalmazás
Protein Phosphatase-1 Catalytic Subunit, α-Isoform from rabbit has been used as a standard in protein phosphatase-1 inhibition assay.
Protein Phosphatase-1 Catalytic Subunit, α-Isoform from rabbit has been used in protein phosphatase reaction and in the digestion of adipocyte extracts.
Biokémiai/fiziológiai hatások
Protein phosphatase1 (PP1) is involved in glycogen metabolism and in regulation of muscle contractility. In addition, it is implicated in cell cycle and transcriptional regulation. Recombinant rabbit PP1α has properties in common with the native rabbit muscle protein including size, requirement for Mn2+ for activity, specificity for phosphorylase A, and inhibition by okadaic acid, microcystin LR, and phosphatase inhibitor2 (I-2).
Kiszerelés
Package size based on protein content.
Egység definíció
One unit will hydrolyze 1 nmole of p-nitrophenyl phosphate per min at pH 7.4 at 30 °C.
Fizikai forma
Lyophilized powder containing imidazole buffer, pH 7.4, NaCl, DTT, EDTA, MnCl2, Tween 20, and trehalose as stabilizer.
Inhibitor
Product No.
Leírás
Árazás
Tárolási osztály kódja
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
Lobbanási pont (F)
Not applicable
Lobbanási pont (C)
Not applicable
Egyéni védőeszköz
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Analitikai tanúsítványok (COA)
Analitikai tanúsítványok (COA) keresése a termék sarzs-/tételszámának megadásával. A sarzs- és tételszámok a termék címkéjén találhatók, a „Lot” vagy „Batch” szavak után.
Már rendelkezik ezzel a termékkel?
Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.
Az ügyfelek ezeket is megtekintették
Serine/threonine phosphatases: mechanism through structure.
Cell, 139(3), 468-484 (2009)
Biochemical and biophysical research communications (2020-02-23)
Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase kinase β (CaMKKβ) acts as a regulatory kinase that phosphorylates and activates multiple downstream kinases including CaMKI, CaMKIV, 5'AMP-activated protein kinase (AMPK) and protein kinase B (PKB), resulting in regulation of wide variety of Ca2+-dependent physiological responses
Trends in biochemical sciences, 21(8), 312-315 (1996-08-01)
One important regulatory mechanism in the control of phosphorylation events is the subcellular location of phosphatases of kinases. Several serine/threonine phosphatases and kinases have now been shown to be associated with targeting subunits; these contribute to the organization and specificity
Insulin resistance of glycogen synthase mediated by o-linked N-acetylglucosamine.
The Journal of Biological Chemistry, 278(12), 10022-10027 (2003)
The Journal of biological chemistry, 267(3), 1484-1490 (1992-01-25)
The catalytic subunit of rabbit skeletal muscle protein phosphatase-1 was expressed in Escherichia coli. Expression of phosphatase-1 in the pET3a vector, which is based on the use of the T7 promoter, resulted in the expression of the enzyme as an
Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.
Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással