Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(2)

Fontos dokumentumok

View All Documentation

N5885

Sigma-Aldrich

4-Nitrophenyl α-D-maltoside

glycosidase substrate

Szinonimák:

4-Nitrophenyl a-D-maltopyranoside, 4-Nitrophenyl alpha-D-maltoside

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(2)

About This Item

Tapasztalati képlet (Hill-képlet):
C18H25NO13
CAS-szám:
17400-77-0
Molekulatömeg:
463.39
MDL-szám:
MFCD00036769
UNSPSC kód:
12352204
PubChem Substance ID:
24897757
NACRES:
NA.32

Minőségi szint

200

Teszt

≥99% (TLC)

Forma

powder

oldhatóság

water: 49.00-51.00 mg/mL, clear, colorless to light yellow

tárolási hőmérséklet

−20°C

SMILES string

O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O[C@@]2([H])O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]2O)[C@@H](CO)O[C@@H]1OC3=CC=C([N+]([O-])=O)C=C3

InChI

1S/C18H25NO13/c20-5-9-11(22)12(23)14(25)18(30-9)32-16-10(6-21)31-17(15(26)13(16)24)29-8-3-1-7(2-4-8)19(27)28/h1-4,9-18,20-26H,5-6H2

Nemzetközi kémiai azonosító kulcs

IAYJZWFYUSNIPN-UHFFFAOYSA-N

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Egyéni védőeszköz

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Válasszon a legfrissebb verziók közül:

Analitikai tanúsítványok (COA)

Lot/Batch Number
117M4036V
13170208
13151109
043M4057V
13120505

Nem találja a megfelelő verziót?

Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.

COA keresése

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

M Reyes et al.
Journal of bacteriology, 165(3), 918-922 (1986-03-01)
In wild-type Escherichia coli the activity of the maltose transport system is dependent on a periplasmic maltose-binding protein. It has been possible, however, to isolate mutants in which transport activity is mediated by the membrane components of the system and
[Amylase determination using p-nitrophenylmaltosides].
R Müller-Matthesius
Der Internist, 23(10), 575-578 (1982-10-01)
G Dupuy et al.
Clinical chemistry, 33(4), 524-528 (1987-04-01)
A new chromogenic substrate that is blocked at the nonreducing end, 4,6-benzylidene-alpha-D-4-nitrophenylmaltoheptaoside, is used to determine alpha-amylase (EC 3.2.1.1) activity in serum in a coupled assay with alpha-glucosidase (EC 3.2.1.20) and glucoamylase (EC 3.2.1.3) as auxiliary enzymes. The duration of
E H Ajandouz et al.
Biochimica et biophysica acta, 1159(2), 193-202 (1992-09-23)
Isoforms AMY1, AMY2-1 and AMY2-2 of barley alpha-amylase were purified from malt. AMY2-1 and AMY2-2 are both susceptible to barley alpha-amylase/subtilisin inhibitor. The action of these isoforms is compared using substrates ranging from p-nitrophenylmaltoside through p-nitrophenylmaltoheptaoside. The kcat/Km values are
H Yamashita et al.
Biochemistry and molecular biology international, 35(1), 79-85 (1995-01-01)
The effect of chemical modification of lysine residues on the activity of porcine pancreatic alpha-amylase (PPA) was examined, using p-nitrophenyl-alpha-D-maltoside, p-nitrophenyl-alpha-D-maltotrioside, phenyl-alpha-D-maltoside and phenyl-alpha-D-maltotrioside as substrates. Chemical modification of PPA with trinitrobenzenesulfonic acid enhanced the kcat/Km values for p-nitrophenyl substrates
View All Related Papers

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással