Ugrás a tartalomra
Merck
Összes fotó(1)

Fontos dokumentumok

B0184

Sigma-Aldrich

Bacteriorhodopsin from Halobacterium salinarum

native sequence, lyophilized powder

Szinonimák:

BR from H. salinarum, Bacterioopsin, Bacteriorhodopsin from Halobacterium halobium

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez


About This Item

CAS-szám:
MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352202
NACRES:
NA.56

biológiai forrás

Halobacterium salinarium

Minőségi szint

Forma

lyophilized powder

technika/technikák

ligand binding assay: suitable
mass spectrometry (MS): suitable

UniProt elérési szám

tárolási hőmérséklet

2-8°C

Géninformáció

Halobacterium salinarium ... OE_RS05715(5953595) , VNG_RS05715(144807)

Looking for similar products? Látogasson el ide Útmutató a termékösszehasonlításhoz

Általános leírás

Bacteriorhodopsin (BR) is a covalent complex comprising bacterioopsin protein and retinal cofactor in the equimolar ratio. It corresponds to the molecular weight of 27kDa. BR belongs to the retinylidene class of proteins. It is a seven-membrane helical protein that acts as a photon-driven pump. BR can be used in studies of the folding and kenetics of β-helical proteins.
Bacteriorhodopsin is the prototypical "seven-helix" transmembrane protein (with seven α-helical domains), whose study led to advances in understanding G protein-coupled receptors (GPCRs). In Halobacteria, it acts as a light-harvesting protein, producing a proton gradient across the cell wall that is then used to drive biosynthetic processes.

Alkalmazás

Bacteriorhodopsin from Halobacterium salinarum has been used:
  • in generation of droplet lipid bilayer
  • as a standard in quadrupole time-of-flight (QTOF) mass spectroscopy (MS)
  • in the generation of protein-detergent complex and micelles for dynamic light scattering studies

Bacteriorhodopsin is of interest in the development of artificial retinas, optical associative processors, and three-dimensional memory storage devices.

Biokémiai/fiziológiai hatások

Bacteriorhodopsin (BR) from Halobacterium salinarum acts as a proton-driven pump. BR can be used in studies of the folding and kinetics of α-helical proteins. It is thermally stable and exhibits high photoelectric and photochemical efficiency. BR exists as trimer in a hexagonal lattice. Its photocycle intermediates are exploited in bioelectronics majorly in photoelectric and photochemical applications.
A transmembrane retinylidine protein that functions as a proton pump driven by light energy in Holobacterium.

Elkészítési megjegyzés

Aqueous suspensions may be sonicated to achieve the desired homogeneity and may be stored for a short time at a temperature of 2-8 °C or at a temperature of -20 °C without time limitation.
Wild-type bacteriorhodopsin is isolated from Halobacterium salinarum strain S9 as purple membranes.

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Lobbanási pont (F)

Not applicable

Lobbanási pont (C)

Not applicable

Egyéni védőeszköz

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Válasszon a legfrissebb verziók közül:

Analitikai tanúsítványok (COA)

Lot/Batch Number

Nem találja a megfelelő verziót?

Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Combined kinetic and thermodynamic analysis of alpha-helical membrane protein unfolding
Curnow P and Booth PJ
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 104(48), 18970-18975 (2007)
Katia March et al.
Journal of microscopy, 282(3), 215-223 (2020-12-12)
Infrared spectroscopy is a powerful technique for characterising protein structure. It is now possible to record energy losses corresponding to the infrared region in the electron microscope and to avoid damage by positioning the probe in the region adjacent to
Light-independent phospholipid scramblase activity of bacteriorhodopsin from Halobacterium salinarum
Verchere A, et al.
Scientific reports, 7(1), 9522-9522 (2017)
A review on bacteriorhodopsin-based bioelectronic devices
Li YT, et al.
Sensors, 18(5), 1368-1368 (2018)
Best practices and benchmarks for intact protein analysis for top-down mass spectrometry
Donnelly DP, et al,
Nature Methods, 16(7), 587-594 (2019)

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással