Összes fotó(2)
Fontos dokumentumok
A4987
Aminopeptidase His-tagged from Vibrio proteolyticus
Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez
Összes fotó(2)
About This Item
Javasolt termékek
rekombináns
expressed in E. coli
Minőségi szint
grade
Proteomics Grade
Forma
powder
specifikus aktivitás
50-100 U/mg
eltarthatósági idő
2 yr
kiszállítva
wet ice
tárolási hőmérséklet
−20°C
Egység definíció
One unit will hydrolyze 1.0 micromole of Leucine P-Nitroanilide to L-Leucine and P-Nitroaniline per minute at pH 8.0 at 25°C.
Figyelmeztetés
Danger
Figyelmeztető mondatok
Óvintézkedésre vonatkozó mondatok
Veszélyességi osztályok
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Célzott szervek
Respiratory system
Tárolási osztály kódja
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 1
Lobbanási pont (F)
Not applicable
Lobbanási pont (C)
Not applicable
Válasszon a legfrissebb verziók közül:
Analitikai tanúsítványok (COA)
Lot/Batch Number
Nem találja a megfelelő verziót?
Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.
Már rendelkezik ezzel a termékkel?
Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.
William T Desmarais et al.
Structure (London, England : 1993), 10(8), 1063-1072 (2002-08-15)
The aminopeptidase from Aeromonas proteolytica (AAP) is a bridged bimetallic enzyme that removes the N-terminal amino acid from a peptide chain. To fully understand the metal roles in the reaction pathway of AAP we have solved the 1.20 A resolution
D Mahadevan et al.
Protein science : a publication of the Protein Society, 8(11), 2546-2549 (1999-12-14)
The Aeromonas proteolytica aminopeptidase (AMP), Pseudomonas sp. (RS-16) carboxypeptidase G2 (CPG2), and Streptomyces griseus aminopeptidase (SGAP) are zinc dependent proteolytic enzymes with cocatalytic zinc ion centers and a conserved aminopeptidase fold. A BLAST search with the sequence of the solved
C Schalk et al.
Archives of biochemistry and biophysics, 294(1), 91-97 (1992-04-01)
The heat-stable aminopeptidase from Aeromonas proteolytica has been purified using two new procedures, with the aim of preparing large single crystals for X-ray analysis. In a first procedure, we tried to avoid any drastic conditions capable of inducing microheterogeneities in
Niloufar J Ataie et al.
Biochemistry, 47(29), 7673-7683 (2008-06-26)
The chemical properties of zinc make it an ideal metal to study the role of coordination strain in enzymatic rate enhancement. The zinc ion and the protein residues that are bound directly to the zinc ion represent a functional charge/dipole
S Nirasawa et al.
The Biochemical journal, 341 ( Pt 1), 25-31 (1999-06-23)
An aminopeptidase from Aeromonas caviae T-64 was translated as a preproprotein consisting of three domains; a signal peptide (19 amino acid residues), an N-terminal propeptide (101 residues) and a mature region (273 residues). We demonstrated that a proteinase, which was
Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.
Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással